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Identification d’un analogue peptidique de la GHRH, le CJC-1295, par CL-SM/SMHR - 03/01/17

Identification of a GHRH peptide analogue, the CJC-1295, using LC-HRMS/MS

Doi : 10.1016/j.toxac.2016.10.004 
Nicolas Fabresse, Stanislas Grassin-Delyle, Isabelle Etting, Jean-Claude Alvarez
 Pharmacologie/toxicologie, laboratoire MassSpecLab, université Versailles-Saint-Quentin-en-Yvelines, Inserm U-1173, CHU Garches, 71180 Montigny-le-Bretonneux, France 

Auteur correspondant. Laboratoire de pharmacologie et de toxicologie, Inserm U-1173, université Versailles-Saint-Quentin-en-Yvelines, CHU Raymond-Poincaré, AP–HP, 104, boulevard Raymond-Poincaré, 92380 Garches, France.
Sous presse. Épreuves corrigées par l'auteur. Disponible en ligne depuis le Tuesday 03 January 2017
Cet article a été publié dans un numéro de la revue, cliquez ici pour y accéder

Résumé

Objectif

La fabrication et la vente illégale de peptides recombinants deviennent de plus en plus facile et fréquente. Nous rapportons ici le cas d’une poudre blanche étiquetée comme étant du CJC-1295, un dérivé d’un analogue peptidique synthétique de la GHRH, analysée afin d’en déterminer la composition réelle.

Méthode

Un échantillon de poudre a été analysé sur un système CL-SM/SMHR de type Q-Exactive (Thermo, États-Unis). L’instrument fonctionnait en mode data-dependent (full scan suivi d’une fragmentation des ions d’abondance significative) à une résolution de 70 000 avec une ionisation de type electrospray fonctionnant en mode positif.

Résultats

Le chromatogramme a montré que la poudre était pure. L’analyse spectrale a mis en évidence 5 ions multichargés. L’ion monoisotopique le plus abondant était le m/z 674,1855 (z=5) correspondant à une masse de 3365,8885Da. La masse observée correspondait à l’analogue peptidique de la GHRH de 29 acides aminés contenu dans le CJC-1295 (3365,8930Da) avec une erreur de masse de 1,3ppm. Cet analogue peptidique n’était pas conjugué contrairement à celui présent dans le CJC-1295.

Conclusion

L’interprétation du spectre SMHR associé à la connaissance de la structure de la molécule nous a permis d’identifier l’analogue peptidique contenu normalement dans le CJC-1295, sans pour autant être du CJC-1295 dans lequel cet analogue est couplé à un complexe qui en prolonge la demi-vie. Il s’agit à notre connaissance de la première saisie de ce produit en France.

Le texte complet de cet article est disponible en PDF.

Summary

Objectif

Manufacture and illicit sale of recombinant peptides become increasingly easy and frequent in recent years. We report here the case of a white powder identified as CJC-1295 among 19 sealed anabolic products that was subjected to analysis in order to determine its real composition.

Method

The preparation was analyzed on a LC-HRMS/MS system Q-Exactive (Thermo, USA). The instrument operated in data-dependent mode at a resolution of 70,000, under positive electrospray ionization mode.

Results

Chromatogram has shown that the powder was clean. The analysis highlighted five charge states. The most abundant monoisotopic ion was m/z 674.1855 (z=5) corresponding to a mass of 3365.8885Da. The observed mass matched with the 29 amino-acids peptide analog of GHRH contained in CJC-1295 (monoisotopic mass 3365.8930Da) with a mass error of 1.3ppm. This analog was not modified as in CJC-1295.

Conclusion

The interpretation of the HRMS spectrum associated with knowledge of the structure of the molecule has permitted to identify the 29 amino acids peptide analog of the GHRH normally contained in CJC-1295, but not modified with a complex that permits a longer half-life as in CJC-1295. To our knowledge, it is the first case of seized of this product in France.

Le texte complet de cet article est disponible en PDF.

Mots clés : CJC-1295, Hormone de croissance, Orbitrap, Spectrométrie de masse haute résolution, Dopage

Keywords : CJC-1295, Growth hormone, Orbitrap, High-resolution mass spectrometry, Doping in sports


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