Le traitement thermique réduit la reconnaissance des gliadines par les IgE, mais une digestion partielle et un passage au travers l’épithélium intestinal modélisé permet son rétablissement - 09/04/18
, S. Denery-Papini 1, M. Claude 1, O. Tranquet 1, G. Deshayes 1, F. Pineau 1, M. Drouet 2, S. Masci 3, C. Larré 1Bienvenue sur EM-consulte, la référence des professionnels de santé.
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Résumé |
Introduction |
Le blé constitue une part importante du régime alimentaire pour des millions de personnes. Cependant certains individus présentent des pathologies liées au blé parmi lesquelles l’allergie alimentaire au blé. Le gluten, et plus particulièrement les gliadines, compte parmi les allergènes responsables de cette affection.
Le blé est toujours consommé après des traitements thermiques qui sont connus pour modifier les structures protéiques ; cette étape de transformation peut modifier l’accessibilité des épitopes ou entraîner leur disparition. Notre objectif est d’étudier les effets du chauffage et de la digestion sur les gliadines (GN) et sur leur capacité à maintenir leur potentiel allergénique après franchissement de la barrière intestinale.
Méthodes |
Les tailles des protéines obtenues après traitement (chauffées et chauffées/digérées) ont été analysées par diffusion de la lumière (LLS) et chromatographie RP-HPLC. Leur capacité de liaison aux IgE a été évaluée par dot-blot avec des sérums de patients allergiques au blé. Afin de mieux caractériser leur aptitude à traverser la barrière intestinale et par la suite à induire la dégranulation des mastocytes, deux modèles cellulaires in vitro, Caco-2 et RBL-SX38, ont été combinés.
Résultats |
Le traitement thermique des GN induit la production d’agrégats de taille micrométrique qui sont peu reconnus par les IgE des patients. Une courte hydrolyse par la pepsine permet de démasquer certains épitopes et de rétablir une reconnaissance des gliadines par les IgE en dot-blot, mais pas leur capacité à induire la dégranulation des cellules RBL. Cependant, les protéines natives et traitées sont capables de traverser la monocouche de cellules Caco-2 et ce passage permet aux gliadines chauffées et chauffées hydrolysées de récupérer partiellement leur aptitude à stimuler les RBL.
Conclusion |
Notre étude montre que l’association des Caco-2 avec le test de dégranulation avec les RBL-SX38 permet d’étudier les effets du chauffage et de la digestion sur les allergènes. Ce modèle pourrait être appliqué dans le cadre de l’évaluation des risques, pour évaluer l’allergénicité résiduelle des protéines après traitement.
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Vol 58 - N° 3
P. 235-236 - avril 2018 Retour au numéro
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