Analysis of the C12A-p8MTCP1 protein internal motions using fast spectral density mapping at multiple magnetic fields - 23/04/08
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Abstract |
Spectral density mapping at multiple NMR field strengths is probably the best method to describe the dynamics behavior of a protein in solution through the analysis of 15N heteronuclear relaxation parameters. Nevertheless, such analysis is scarcely reported in the literature, probably because this method is excessively demanding in spectrometer measuring time. Indeed, when using n different magnetic fields, the discrete sampling of the spectral density function with 2n+1 points needs the measurement of 3n 15N heteronuclear relaxation measurements (n R1, n R2, and n 15N{1H} NOEs), assuming the validity of the high frequency approximation. Based on further approximations, we proposed a new strategy that allows us to describe the spectral density with n+2 points, with the measurement of a total of n+2 heteronuclear relaxation parameters. Applied to the dynamics analysis of the protein C12A-p8MTCP1 at five different NMR fields, this method allowed us to divide by nearly a factor 2 the total measuring time, without altering further results obtained by the Lipari–Szabo “model-free” analysis of the resulting spectral densities.
Le texte complet de cet article est disponible en PDF.Résumé |
La cartographie des densités spectrales à différentes valeurs d'induction magnétique est certainement la meilleure méthode pour décrire le comportement dynamique d'une protéine en solution, à travers l'analyse des paramètres de relaxation hétéronucléaire 15N. Cependant, de telles analyses ne sont que rarement reportées dans la littérature, probablement parce que cette méthode est excessivement consommatrice de temps machine. En effet, si l'on utilise n valeurs différentes de champs magnétiques, l'échantillonnage discret de la fonction de densité spectrale par 2n+1 points demande la mesure de 3n paramètres de relaxation (n R1, n R2 et n 15N{1H}NOEs), dans l'hypothèse de validité de l'approximation des hautes fréquences. Nous avons proposé une nouvelle stratégie qui permet de décrire la fonction densité spectrale par n+2 points en ne mesurant qu'un total de n+2 paramètres de relaxation hétéronucléaire, moyennant quelques approximations dont nous avons vérifié la validité par simulation. Appliquée à l'analyse de la protéine C12A-p8MTCP1 à cinq inductions différentes de champ magnétique, cette approche permet de diviser au minimum par deux le temps de mesure expérimentale, sans altérer l'interprétation dynamique des fonctions de densité spectrale par le modèle de Lipari–Szabo.
Le texte complet de cet article est disponible en PDF.Keywords : Heteronuclear relaxation, Dynamics analysis, Lipari–Szabo model, FSDM
Mots-clés : Relaxation Hétéronucléaire, Analyse Dynamique, Modèle de Lipari–Szabo, FSDM
Plan
Vol 11 - N° 4-5
P. 530-540 - avril 2008 Retour au numéroBienvenue sur EM-consulte, la référence des professionnels de santé.
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