Nous décrivons une méthode diagnostique sûre et simple du syndrome d’Alport à partir d’une biopsie cutanée. Le principe est basé sur la codétection des chaînes alpha5 et alpha2 du collgène IV dans la lame basale épidermique grâce à une technique d’immunofluorescence. 85 % des syndromes d’Alport sont dus à des mutations dans le gène COL4A5, situé sur le chromosome X, codant pour la chaîne alpha5 du collagène IV, dont l’expression tissulaire est alors anormale ; chez l’homme, l’absence d’expression de la chaîne alpha5 est pathognomonique du syndrome d’Alport lié à l’X ; chez la femme, l’expression de la chaîne alpha5 peut être discontinue en raison d’une inactivation aléatoire de l’X. La chaîne alpha2 sert de témoin positif. Nous avons étudié les biopsies cutanées de 55 malades (35 femmes et 20 hommes) suspects de syndrome d’Alport, ainsi que cinq prélèvements contrôles. L’étude immunohistochimique a été faite sur prélèvements cutanés congelés ; la lecture a été comparée entre un microscope à épifluorescence et un microscope confocal. Chez les contrôles, les deux chaînes ont été codétectées. Chez neuf hommes sur 20, l’expression de la chaîne alpha5 était indétectable ; elle était continue dans les autres cas. Chez les femmes, il existait une perte segmentaire d’expression de alpha5 dans 16 cas et une absence complète dans un cas. Les deux techniques de lecture donnaient des résultats comparables en terme de sensibilité. La codétection des chaînes alpha5 et alpha2 du collagène IV sur des prélèvements cutanés congelés apparaît donc comme une méthode diagnostique simple du syndrome d’Alport, à condition de bien connaître les limites d’interprétation.

We describe a simple procedure to use skin biopsies for the diagnosis of Alport syndrome. The technique is based on the codetection of alpha5 and alpha2 chains of collagen IV along the basal lamina of epidermis through an immunfluorescence technique. Eighty-five per cent of the cases of Alport syndrome are due to a mutation in the gene COL4A5, located on chromosome X, encoding the alpha5 chain of collagen IV. In this situation, the tissue expression of alpha5 chain is abnormal; in males, the absence of expression of alpha5 chain is pathognomonic for Alport syndrome; in females, the expression of alpha5 chain may be discontinuous because of X inactivation. The alpha2 chain is used as a positive control. We have studied skin biopsies from 55 patients (35 females, 20 males) with a suspicion of Alport syndrome, along with five controls. Immunofluorescence was performed on frozen tissue samples; for lecture, epifluorescence and confocal microscopy were compared. In controls, both chains were codetected. In nine males out of 20, the expression of alpha5 was undetectable; it was preserved in the remaining cases. In female patients, the expression was discontinuous in 16 cases and undetectable in one. There was no difference in sensitivity between the two microscopic techniques. The codetection of alpha5 and alpha2 chains of collagen IV in frozen skin biopsies is therefore proposed as a simple technique to diagnose Alport syndrome, but requires a good knowledge of the conditions of interpretation.