La maladie de McArdle (glycogénose de type V) est une myopathie métabolique de transmission autosomique récessive causée par une mutation du gène de la myophosphorylase. Notre objectif était de corréler les données cliniques, biochimiques et génétiques des patients suivis dans le service.

Étaient recueillies rétrospectivement les données de cinq patients ayant à la biopsie musculaire une surcharge glycogénique sous-sarcolemnique et une coloration histoenzymatique négative pour la myophosphorylase.

Tous les patients présentaient une intolérance à l’effort et une élévation importante des CPK (moyenne 4400). Deux patients présentèrent une insuffisance rénale aiguë sur rhabdomyolyse. Un patient présentait un déficit moteur proximal modéré des membres supérieurs. La concentration musculaire en glycogène était élevée (trois fois le témoin) et l’activité myophosphorylase était indétectable dans quatre cas sur cinq. Deux patients étaient homozygotes et deux autres hétérozygotes pour la mutation R50X. Un patient présentait une mutation faux sens S814N non encore décrite. Les patients homozygotes pour la mutation R50X avaient un taux de CPK plus élevé que les autres, mais la maladie n’était pas plus sévère.

Le diagnostic de maladie de McArdle est porté devant une intolérance à l’effort et une élévation des CPK. Aucun patient ne présente un phénotype sévère pseudomyopathique. La mutation R50X est la plus fréquente (60 % des allèles mutés). La sévérité de la maladie n’est pas directement corrélée au génotype de PYGM.

McArdle disease (glycogenosis type V) is an autosomal recessive metabolic myopathy. Defect in glycogen breakdown is due to mutations of the gene for myophosphorylase (PYGM). Among patients of the department, we searched for correlations between disease phenotype, biochemistry analysis of muscle samples and PYGM genotype.

We included five patients whose muscle biopsy showed deposits of glycogen and negative histochemical staining for myophosphorylase.

All patients exhibited exercise intolerance and high serum CK levels (mean 4400). Two of them had an acute renal insufficiency caused by rhabdomyolysis. One patient developed moderate late-onset muscle weakness of the proximal part of upper limbs. Muscle glycogen concentration was high (three times the normal). Myophosphorylase activity was undetectable in four muscle samples out of five. Two patients were homozygous and two other heterozygous for the R50X mutation of PYGM. The other one had a novel missense mutation S814N. Patients homozygous for R50X mutation had higher CK levels (8080 versus 1457, p=0.046), but disease severity and muscle glycogen concentrations were equivalent.

Our patients had typical clinical and laboratory features of McArdle disease. Diagnosis was suggested by exercise intolerance with high CK levels. The R50X mutation was the most common (60% of the mutated alleles). We found no relationship between clinical severity, PYGM genotype and biochemistry analysis of muscle samples.