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Bases moleculaires de la réactivité croisée entre Act c 12 et les allergènes globulines 11S des graines : identification in silico des épitopes B d’Act c 12 - 23/03/17

Doi : 10.1016/j.reval.2016.11.002 
A. Barre, A. Delplanque, M. Simplicien, H. Benoist, P. Rougé
 UMR 152 Pharma Dev, université de Toulouse, IRD, UPS, faculté de pharmacie, 35, chemin des Maraîchers, 31062 Toulouse, France 

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Résumé

Les fruits du kiwi vert (Actinidia deliciosa) et jaune (Actinidia chinensis), sont devenus une source importante d’allergies alimentaires en Europe de l’Ouest, pour les enfants comme pour les adultes. Les allergènes responsables correspondent essentiellement à des allergènes typiques de fruits, comme Act d 8 (protéine PR10 Bet v 1-like), Act d 2 (TLP ou protéine thaumatin-like) et une chitinase. Tous ces allergènes du kiwi vert, Actinidia deliciosa, ont leurs contre-parties dans le kiwi jaune, A. chinensis. Récemment, deux autres allergènes appartenant à la superfamille des cupines (Act c 12) et à la famille des albumines 2S (Act c 13), présents dans les graines du kiwi jaune, ont été identifiés. Il s’agit d’allergènes cachés, responsables de réactions croisées avec l’arachide et les fruits à coque. Les épitopes B séquentiels d’Act c 12 ont été identifiés en utilisant une approche in silico. Ils ont été localisés sur la surface du modèle tridimensionnel de la protéine après avoir été identifiés à partir des alignements de séquences des cupines d’arachide et de fruits à coque. Seuls les acides aminés exposés à la surface du modèle d’Act c 12 ont été retenus comme constituants des épitopes B. Ces régions épitopiques présentent d’importantes homologies de conformation et de séquence avec les épitopes B reconnus à la surface des légumines d’arachide (Arah 3) et de fruits à coque. Act c 12 constitue un exemple intéressant d’allergène caché de fruit, susceptible de déclencher des réactions allergiques chez les patients sensibilisés aux cupines d’arachide ou de fruits à coque.

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Abstract

Kiwi fruit (Actinidia deliciosa, A. chinensis) is an important source of food allergy in children and adults in Western countries. The allergens responsible for this food allergy consist primarily of typical fruit allergens, e.g. the PR10 Bet v 1-like allergen Act d 8, the cysteine protease actinidin Act d 1, the TLP Act d 2, and a chitinase. All of these allergens from A. deliciosa fruits have their counterparts in A. chinensis fruits. Recently, two other allergens belonging to the cupin superfamily (Act c 12) and the 2S albumin family (Act c 13), found in the kernels of A. chinensis fruit, have been identified as hidden fruit allergens responsible for IgE-binding cross-reactivity with peanuts and tree nuts. The sequential IgE-binding epitope regions of Act c 12 were predicted using a combination of in silico predictive approaches. Sequential IgE-binding epitopes of Act c 12 were predicted on a three-dimensional model of the protein from the amino acid sequence comparisons of the IgE-binding regions of cross-reacting cupins of peanuts and tree nuts. Residues of the sequence stretches exposed at the molecular surface were assigned as cross-reacting IgE-binding regions of Act c 12. In addition to their conformational similarities, these putative IgE-binding epitopes share a high degree of sequence similarity with the corresponding IgE-binding regions of peanut and tree-nut cupin allergens. The Act c 12 allergen offers an interesting example of a hidden fruit allergen likely to trigger allergic responses in individuals previously sensitized to peanut and other three-nut cupin allergens.

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Mots clés : Act c 12, Globulines 11S, Légumine, Structures tridimensionnelles, Épitopes B, Réactivité croisée

Keywords : Act c 12, 11S globulins, Legumin, Three-dimensional structures, B-cell epitopes, IgE-binding cross-reactivity


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Vol 57 - N° 2

P. 58-66 - mars 2017 Retour au numéro
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