L’éviction du gluten pour les patients souffrant de maladie cœliaque repose sur la consommation de substituts des céréales à gluten. La liste de ces substituts comprend le maïs et les produits alimentaires à base de maïs. Sa consommation, en tant que produit sans gluten, se heurte encore à quelques réticences de la part des malades du fait de la présence dans le maïs de protéines (zéines) glutenin-like voisines des gluténines du blé.

Les peptides immunotoxiques ont été prédits à partir des séquences de zéines sur le serveur AllergenOnLine du FARRP (Nebraska, États-Unis). L’ancrage moléculaire des peptides sur HLA-DQ2 et HLA-DQ8 a été réalisé sur le Protein-Protein Docking Web server GRAMM-X. Les complexes HLA-DQ2/peptide DQ2 (1S9V) et HLA-DQ8/peptide DQ8 (4GG6) ont servis de modèles pour l’ancrage moléculaire.

La recherche d’identités de séquence entre les zéines de maïs et les prolamines du blé et d’autres céréales à gluten, à l’aide du serveur AllergenOnLine, montre l’existence de nombreuses identités globales et de rares identités locales de 8 acides aminés. Les quelques peptides de 8 acides aminés identifiés ne correspondent à aucun des 26 peptides immunotoxiques déjà recensés, impliqués dans la maladie cœliaque. Aucun d’entre eux ne s’ancre complètement dans la corbeille des groupes HLA-DQ2 et HLA-DQ8, à la différence des peptides immunotoxiques du blé. Ces peptides n’ont aucune activité immunotoxique.

À la différence des prolamines du gluten, l’hydrolyse des zéines « glutenin-like » du maïs est incapable de générer des peptides immunotoxiques reconnus par la corbeille des groupes HLA-DQ2 et HLA-DQ2.

Le maïs et les produits à base de maïs peuvent être consommés sans danger par les patients souffrant de maladie cœliaque. Le maïs est bien une céréale « sans gluten ».