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La protéolyse ubiquitine-protéasome-dépendante : une machinerie complexe spécialisée dans la destruction sélective et hautement régulée des protéines - 01/01/01

B.  Souweine,  L.  Combaret,  D.  Taillandier,  D.  Attaix * *Correspondance et tirés à part. Didier Attaix, INRA de Theix, UNMP, 63122 Ceyrat.

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Résumé

La protéolyse était il y a encore quelques années considérée comme un processus métabolique global, très peu spécifique et non régulé, principalement responsable de fonctions de «ménage cellulaire». Ce domaine de recherche a connu dans la dernière décennie une véritable explosion, notamment en ce qui concerne la caractérisation du système protéolytique ubiquitine-protéasome-dépendant. Il appara circ;t maintenant à l'évidence que ce processus est hautement spécifique et régule des fonctions biologiques particulières. Nous résumons dans cette revue bibliographique les mécanismes impliqués dans le marquage sélectif des protéines destinées à être dégradées par les cha circ;nes de polyubiquitine, dans leur reconnaissance, puis dans leur dégradation par la machinerie protéolytique proprement dite.

Mots clés  : dégradation des protéines ; protéasomes ; protéolyse ; ubiquitine.

Abstract

A few years ago, protein breakdown was considered to be a global, non-selective and poorly regulated metabolic process that was mainly involved in housekeeping functions. This area of research has developed exponentially in the last decade, in particular with the characterisation of the ubiquitin-proteasome-dependent pathway. It is now clear that this process is highly specific and regulates many biological processes. We review here recent findings that comprise the mechanisms responsible for the tagging of protein substrates by polyubiquitin chains, the recognition of this degradation signal and the subsequent hydrolysis of ubiquitin conjugates by the proteolytic machinery.

Mots clés  : proteasomes ; protein breakdown ; proteolysis ; ubiquitin.

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