Médecine

Paramédical

Autres domaines

Table des matières EMC Démo S'abonner

Hémoglobines : structure et fonction - 11/02/19

[13-000-R-60]  - Doi : 10.1016/S1155-1984(19)88362-0 
H. Wajcman
 Biochimie-Génétique, CHU Henri-Mondor, 51, avenue du Maréchal-de-Lattre-de-Tassigny, 94010 Créteil cedex, France 

Bienvenue sur EM-consulte, la référence des professionnels de santé.
L’accès au texte intégral de cet article nécessite un abonnement ou un achat à l’unité.

pages 11
Iconographies 6
Vidéos 4
Autres 1

Résumé

La superfamille des globines est apparue il y a environ 3 milliards d'années à partir d'un ancêtre commun déjà présent dans les protéines indispensables à la vie de LUCA (last universal common ancestor). Les globines sont observées dans les trois règnes du monde vivant. Le caractère commun à toutes ces molécules, affirmant leur appartenance à cette famille, est une structure tridimensionnelle caractéristique (globin fold), détaillée dans cet article. Chez tous les vertébrés, l'hémoglobine contenue dans les globules rouges est un hétérotétramère constitué de deux types de sous-unités, formées chacune par le repliement de huit hélices autour d'une molécule d'hème. La fixation réversible d'oxygène est la fonction essentielle de cette hémoglobine. Dans cette molécule, plusieurs régions jouent des rôles fonctionnels importants : c'est notamment le cas des résidus entourant l'hème, des zones de contact entre sous-unités et des sites où se fixent les ligands régulateurs. Chez l'homme, plusieurs hémoglobines se succèdent au cours de la vie, et, à tout moment, il en existe plusieurs simultanément. La fonction oxyphorique de l'hémoglobine résulte d'un équilibre entre une forme relâchée à forte affinité pour l'oxygène et une forme contrainte à faible affinité. Nous rappelons ici les principaux paramètres de la fonction oxyphorique et exposons quelques modèles proposés pour la décrire. Les plus récents font jouer un rôle prépondérant aux ligands régulateurs et à l'existence de structures intermédiaires. La mutagenèse dirigée permet aujourd'hui de réaliser des molécules parfaitement adaptées à l'exploration des relations entre structure et fonction et peut-être d'ouvrir de nouvelles voies thérapeutiques.

Le texte complet de cet article est disponible en PDF.

Mots-clés : Hémoglobine humaine, Hème, Structure de protéine, Transport d'oxygène


Plan


© 2019  Elsevier Masson SAS. Tous droits réservés.
Ajouter à ma bibliothèque Retirer de ma bibliothèque Imprimer
Export

    Export citations

  • Fichier

  • Contenu

Article précédent Article précédent
  • Groupes sanguins de nature protéique
  • J. Chiaroni, F. Roubinet, P. Bailly

Bienvenue sur EM-consulte, la référence des professionnels de santé.
L’accès au texte intégral de cet article nécessite un abonnement ou un achat à l’unité.

L'accès au texte intégral de cet article nécessite un abonnement ou un achat à l'unité.

Déjà abonné à ce traité ?

;

Mon compte


Plateformes Elsevier Masson

Déclaration CNIL

EM-CONSULTE.COM est déclaré à la CNIL, déclaration n° 1286925.

En application de la loi nº78-17 du 6 janvier 1978 relative à l'informatique, aux fichiers et aux libertés, vous disposez des droits d'opposition (art.26 de la loi), d'accès (art.34 à 38 de la loi), et de rectification (art.36 de la loi) des données vous concernant. Ainsi, vous pouvez exiger que soient rectifiées, complétées, clarifiées, mises à jour ou effacées les informations vous concernant qui sont inexactes, incomplètes, équivoques, périmées ou dont la collecte ou l'utilisation ou la conservation est interdite.
Les informations personnelles concernant les visiteurs de notre site, y compris leur identité, sont confidentielles.
Le responsable du site s'engage sur l'honneur à respecter les conditions légales de confidentialité applicables en France et à ne pas divulguer ces informations à des tiers.