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Identification de biomarqueurs de sources protéiques déficientes en acides aminés indispensables: lysine et thréonine - 16/03/19

Doi : 10.1016/j.nupar.2019.01.334 
J. Moro , N. Khodorova, C. Chaumontet, P. Even, A. Blais, J. Piedcoq, C. Gaudichon, D. Tomé, D. Azzout-Marniche
 UMR PNCA, AgroParisTech, Inra, Université Paris-Saclay, Paris, France 

Auteur correspondant.

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Résumé

Discipline

Expérimental/mécanismes cellulaires et moléculaires

Introduction et but de l’étude

La qualité des sources alimentaires de protéines est devenue une question particulièrement sensible dans le cadre des débats actuels sur un rééquilibrage entre les sources alimentaires animales et végétales. Les protéines sont un composant alimentaire indispensable à la survie, fournissant de l’azote et des acides aminés (AA), et en particulier les neuf acides aminés indispensables (AAI). En outre, parmi les AAI, la lysine et la thréonine sont dits strictement indispensables car ne participant pas aux processus de transamination. La capacité d’une protéine à couvrir les besoins nutritionnels en AAI est à la base de l’évaluation de la qualité des sources alimentaires de protéines. L’objectif de cette étude était de caractériser l’impact de régimes à base de gluten déficients en lysine et en thréonine sur le métabolisme de rats en croissance et d’identifier des biomarqueurs de ces régimes. L’hypothèse est qu’un déficit en un AAI entraine une activation des systèmes enzymatiques de catabolisme des autres AA, produisant des métabolites spécifiques de ces dégradations détectables dans les fluides biologiques et susceptibles de représenter des biomarqueurs de tels régimes.

Matériel et méthodes

Des rats en croissance ont été nourris pendant 3 semaines avec un régime à base de gluten supplémenté en thréonine et déficient à 70% en lysine, un régime à base de gluten supplémenté en lysine et déficient à 47% en thréonine, un régime à base de gluten supplémenté en lysine et en thréonine couvrant 100% des besoins en tous les AA, et un régime témoin à base de protéine de lait couvrant 100% des besoins en tous les AA (APAFiS #5497). Le poids et la prise alimentaire ont été mesurés quotidiennement. A la fin de l’expérience, les tissus et fluides biologiques ont été prélevés. La composition corporelle a été analysée, des mesures d’expression de gènes impliqués dans le métabolisme protéique et lipidique ont été réalisées et le métabolome urinaire a été analysé par LC-MS. L’analyse statistique a été faite par analyse de variance et l’analyse des métabolomes par analyse discriminante des composants indépendants (IC-DA).

Résultats et analyse statistique

La déficience en ces AAI ne modifie pas la prise alimentaire. La déficience en lysine induit une diminution du gain de poids corporel, et de la masse maigre, en lien avec une augmentation de la protéolyse et une diminution de la protéosynthèse, une diminution de la densité minérale osseuse, et aucun effet sur le métabolisme lipidique. La déficience en thréonine, induit une diminution du gain de poids corporel, et du poids du foie et de la peau, sans modification du métabolisme protéique, de la densité minérale osseuse et métabolisme lipidique. Après validation du modèle de déficience, l’analyse métabolomique réalisée sur des échantillons d’urine a mis en évidence la présence de molécules discriminantes spécifiques des régimes et des types de protéines.

Conclusion

La déficience en un AAI a un impact sur la croissance et le métabolisme osseux et protéique de rats en croissance. Ces états de déficience se sont traduits par des profils de métabolomes différents qui pourraient conduire à l’identification de biomarqueurs spécifiques des sources de protéines et des déficiences associées en AAI.

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Vol 33 - N° 1

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