Residual dipolar couplings arise from small degrees of alignment of molecules in a magnetic field. Most biomolecules lack sufficient intrinsic magnetic susceptibility anisotropies for practical purposes; however, alignment can be achieved using dilute aqueous phospholipid mixtures, colloidal suspensions of rod-shaped viruses, complex phases of surfactant systems and strained gels. The stability of the liquid crystalline phases varies with respect to temperature range, pH variation and time and is critically dependent on sample composition and experimental conditions. The magnitude of the residual dipolar couplings depends upon the degree of ordering and allows the determination of the corresponding inter-nuclear vectors with respect to the molecule's alignment frame. Inclusion of dipolar constraints into NMR structure calculations leads to improved precision and accuracy of the resulting structures, especially in cases where the information content provided by traditional NOE constraints is limited. In addition, rapid evaluation of backbone protein folds and determination of the relative orientations of individual components in multi-molecular complexes have become feasible. Dipolar coupling based strategies may well emerge as the most critical developments, in establishing NMR as a valuable and competitive methodology in the structural genomics initiative.

Des couplages dipolaires résiduels se produisent à partir de faibles degrés d'alignement des molécules dans un champ magnétique. La plupart des biomolécules manquent d'anisotropies de susceptibilité magnétique intrinsèque suffisantes pour des applications pratiques ; néanmoins, l'alignement peut être réalisé en utilisant des mélanges aqueux dilués de phospholipides, de suspensions colloïdales de virus en bâtonnets, de phases complexes de systèmes surfactants et de gels contraints. La stabilité des phases cristallines liquides varie avec le domaine de température, le pH et le temps, et dépend de manière critique de la composition de l'échantillon et des conditions expérimentales. L'amplitude des couplages dipolaires résiduels dépend du degré d'ordre et permet la détermination des vecteurs inter-nucléaires correspondants, selon le système d'alignement de la molécule. L'inclusion de contraintes dipolaires dans les calculs de structure RMN conduit à une précision et à une exactitude améliorées des structures résultantes, particulièrement dans le cas où le contenu informationnel procuré par les contraintes NOE traditionnelles serait limité. De plus, une rapide évaluation des replis des motifs protéiques et la détermination des orientations relatives des composants individuels dans les complexes multi-moléculaires sont devenues réalisables. Des stratégies basées sur le couplage dipolaire pourraient bien émerger comme les développements les plus critiques, en établissant la RMN comme une méthodologie compétitive en génomique structurale.