Haemoglobins from unicellular organisms, plants or animals, share a common structure, which results from the folding, around the heme group, of a polypeptide chain made from 6-8 helices. Nowadays, deciphering the genome of several species allows one to draw the evolutionary tree of this protein going back to 1800 millions of years, at a time when oxygen began to accumulate in the atmosphere. This permits to follow the evolution of the ancestral gene and of its product. It is likely that, only in complex multicellular species, transport and storage of oxygen became the main physiological function of this molecule. In addition, in unicellular organisms and small invertebrates, it is likely that the main function of this protein was to protect the organism from the toxic effect of O₂, CO and NO^•. The very high oxygen affinity of these molecules, leading them to act rather as a scavenger as an oxygen carrier, supports this hypothesis. Haemoglobins from microorganisms, which may probably be the closest vestiges to the ancestral molecules, are divided into three families. The first one is made from flavohaemoglobins, a group of chimerical proteins carrying a globin domain and an oxido-reduction FAD-dependant domain. The second corresponds to truncated haemoglobins, which are hexacoordinated with very high oxygen-affinity molecules, 20-40 residues shorter than classical haemoglobins. The third group is made from bacterial haemoglobins such as that of Vitreoscilla. Some specific structural arrangements in the region surrounding the heme are cause of their high oxygen affinity. In plants, two types of haemoglobins are present (non-symbiotic and symbiotic), that arose from duplication of an ancestral vegetal gene. Non-symbiotic haemoglobins, which are probably the oldest, are scarcely distributed within tissues having high energetic consumption. Conversely, symbiotic haemoglobins (also named leghaemoglobins) are present at a high concentration (mM) mostly in the rhizomes of legumes, where they are involved in nitrogen metabolism. In some species, haemoglobin was proposed to be an oxygen sensor bringing to the organism information to adjust metabolism or biosynthesis to the oxygen requirement. Elsewhere haemoglobin may act as final electron acceptors in oxido-reduction pathways. Evolution of haemoglobin in invertebrates followed a large variety of scenarios. Some surprising functions as sulphide acquisition in invertebrates living near hydrothermal vents, or a role in the phototropism of worm need to be mentioned. In invertebrates, the size of haemoglobin varies from monomers to giant molecules associating up to 144 subunits, while in vertebrates it is always a tetramer. In some species, several haemoglobins, with completely different structure and function, may coexist. This demonstrates how hazardous may be to extrapolate the function of a protein from only structural data.

Toutes les hémoglobines, qu'elles appartiennent aux êtres unicellulaires, aux végétaux ou aux animaux, sont construites selon un même schéma, qui se résume à une chaîne polypeptidique, appelée globine, dérivée d'une structure formée par 6 à 8 hélices, repliée en sandwich autour d'une molécule d'hème. Le décryptage du génome de multiples espèces nous permet aujourd'hui de faire remonter l'arbre généalogique de cette protéine à 1,8 milliards d'années, à l'époque où l'oxygène commençait à s'accumuler dans l'atmosphère terrestre, et de suivre ainsi l'évolution du gène ancestral et de son produit. La fonction des hémoglobines n'est sans doute devenue le transport et le stockage de l'oxygène que chez les organismes complexes pluricellulaires. Chez les êtres unicellulaires et les invertébrés les plus primitifs, le transport et la diffusion d'oxygène semblent physiologiquement moins importants que ne l'est la protection contre l'effet toxique de l'O₂, du CO et du NO^•. La preuve en est la très forte affinité pour l'oxygène de leurs hémoglobines, phénomène qui rend ces molécules moins aptes à jouer un rôle de transporteur que de dépolluant. Les hémoglobines des micro-organismes pourraient être les vestiges les plus proches des molécules ancestrales. On en connaît trois familles : (1) les flavohémoglobines, protéines chimériques constituées de deux domaines, l'un globinique, l'autre apparenté aux oxydoréductases FAD-dépendantes ; (2) les hémoglobines tronquées, de 20 à 40 résidus plus courtes que les hémoglobines classiques, exemples de molécules hexacoordonnées, à très forte affinité pour l'oxygène ; (3) des hémoglobines bactériennes, comme celle de Vitreoscilla. Des particularités structurales au voisinage de l'hème expliquent leurs propriétés. Chez les plantes, les hémoglobines se divisent en deux types (Hbs non symbiotiques et symbiotiques), provenant de la duplication d'un gène végétal ancestral. Les premières, vraisemblablement les plus anciennes, sont peu abondantes et localisées dans les tissus à besoins énergétiques élevés. Les secondes (leghémoglobines), présentes à une concentration élevée (mM), se trouvent essentiellement dans les nodules des rhizomes des légumineuses, où elles faciliteraient le métabolisme azoté. Dans certaines espèces, les hémoglobines pourraient servir de sonde à oxygène, fournissant les informations nécessaires à l'adaptation des métabolismes et des biosynthèses en réponse à l'anoxie, ou avoir des fonctions enzymatiques variées (catalase, superoxyde dismutase, NO dioxygénase...), voire être les accepteurs finaux d'électrons des chaînes respiratoires. L'évolution des hémoglobines se prête à de multiples scénarios chez les invertébrés. Il faut signaler des évolutions particulières comme le transport l'H₂S chez ceux vivant à proximité des sources sulfureuses des fonds marins, ou un rôle dans le phototropisme d'un ver parasite des sauterelles. Certaines espèces se singularisent par un haut degré de polymorphisme moléculaire. Chez les invertébrés, la taille des hémoglobines varie du monomère à des structures extracellulaires géantes, associant 144 sous-unités, alors que chez tous les vertébrés, il s'agit de tétramères. Aussi bien chez les invertébrés que chez les vertébrés, des molécules structurellement très différentes et de fonctions éloignées peuvent être présentes dans un même organisme. Citons comme exemple la coexistence, chez les vertébrés, des transporteurs d'oxygène, de neuroglobine et de cytoglobine. Toutes ces molécules, qui partagent le même motif de repliement tridimensionnel de la protéine, prouvent le danger qu'il y a à vouloir extrapoler trop rapidement la fonction d'une protéine à partir des seules données de structure.