Les venins d’hyménoptères contiennent de nombreuses substances à propriétés toxiques responsables des phénomènes inflammatoires observés lors de l’envenimation. Des amines biogènes, des enzymes et des peptides à propriétés histaminolibératrices ont été isolés dans le venin des apidés et des vespidés. Chez les formicidés, on insiste sur le rôle d’alcaloïdes. Ces substances ont également des propriétés hémolytiques, cytolytiques et, pour certaines, une action neurotoxique. De nombreux allergènes sont répertoriés surtout dans le venin d’abeille. La phospholipase A2 (Api m 1) est un allergène majeur, de même que la hyaluronidase (Api m 2). D’autres allergènes jouent un rôle important dans la sensibilisation au venin d’abeille, en particulier la mellitine (Api m 4), une dipeptidylpeptidase (Api m 5) et surtout l’icarapine (Api m 10). Au total, douze allergènes ont été inscrits dans la nomenclature. Chez les vespidés, les allergènes majeurs sont la phospholipase A1, la hyaluronidase et les antigènes 5. Ces allergènes sont plus ou moins partagés entre guêpes Vespula, guêpes Polistes et frelons Vespa, ce qui rend le diagnostic de sensibilisation sérologique spécifique difficile. Les venins de fourmis sont moins bien connus, essentiellement représentés par une phospholipase A1 (Sol i 1) chez la fourmi Solenopsis. Concernant les arthropodes hématophages, la composition des salives est moins explorée, sauf pour le moustique où 9 allergènes salivaires ont été identifiés. Ces allergènes sont souvent communs entre différentes espèces, ce qui explique la fréquence de réactions croisées aussi bien in vivo qu’in vitro. Ces communautés antigéniques expliquent aussi des co-sensibilisations entre diptères hématophages et hyménoptères.

Hymenoptera venoms contain many substances with toxic properties causing inflammation at sting location. Biogenic amines, enzymes and mast cell degranulating peptides are identified in Apidae and Vespidae venoms. In Formicidae, alkaloids are involved. These substances have also hemolytic, cytolytic and for some of them neurotoxic properties. Numerous allergens are identified especially in bee venom. Phospholipase A 2 (Api m 1) and hyaluronidase (Api m 2) are major allergens. Other allergens playing a major role in bee venom sensitization are mellitin (Api m 4), dipeptidylpeptidase (Api m 5) and the more recently described icarapin (Api m 10). In total, twelve bee venom allergens are registered in the international nomenclature. In Vespidae, major allergens are phospholipase A 1, hyaluronidase and the antigens 5. These allergens are more or less shared between Vespula, Polistes and Vespa species, which makes accurate diagnosis by means of serology particularly difficult. Ant venoms are less studied: essentially a phospholipase (Sol i 1) is described in the venom of Solenopsis species. The saliva of blood-sucking arthropods contains also many less well known components, except for mosquito where nine salivary allergens have been identified. All these allergens are often common to different species, explaining the high frequency of cross reactions observed in studies, as well in vivo as in vitro. These allergenic similarities may also explain cases of co-sensitization between hymenoptera and diptera..