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Les glycoprotéines placentaires chez les mammifères - 23/04/08

Doi : 10.1016/j.ando.2007.10.003 
É. Clerget a, N.M. de Sousa a, A. Bella a, G. Maghuin-Rogister b, J.-F. Beckers a,
a Laboratoire d’endocrinologie et de reproduction animale, faculté de médecine vétérinaire, université de Liège, 20, boulevard de Colonster, B41, P71, 4000 Liège, Belgique 
b Analyse des denrées alimentaires, faculté de médecine vétérinaire, université de Liège, 20, boulevard de Colonster, 4000 Liège, Belgique 

Auteur correspondant. Laboratoire de neurophysiologie, université catholique de Louvain, 1200 Bruxelles, Belgique.

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Résumé

Le tissu placentaire induit une glycosylation typique des protéines, différente notamment de celle de l’hypophyse. En proportion variable selon l’espèce et l’époque de la gestation, il synthétise nombre de glycoprotéines ayant une activité hormonale bien établie et/ou étant retrouvées dans le sang maternel. Ces glycoprotéines représentent de ce fait des molécules de grand intérêt pour les cliniciens. Parmi les principales glycoprotéines placentaires étudiées chez les mammifères, se retrouvent les hormones chorioniques gonadotropes des primates et des équidés, l’hormone lactogène placentaire des bovins et les protéines associées à la gestation des ruminants. La variété de structure des motifs saccharidiques permet à ces molécules d’exister sous une multitude de formes présentant des propriétés structurales et biologiques différentes. Par exemple, concernant les gonadotrophines chorioniques, l’association des deux sous-unités (alpha et bêta) est essentielle pour leur liaison aux récepteurs spécifiques. De plus, les oligosaccharides N-liés sont indispensables à l’activation du système effecteur. L’hormone lactogène placentaire est glycosylée chez la vache, elle possède à la fois une activité apparentée à la somatotropine et à la prolactine. Les protéines associées à la gestation comportent de multiples sites de N-glycosylation, ce qui leur confère une grande stabilité et longue demi-vie (huit à dix jours) dans la circulation maternelle. Leur dosage est utilisé en routine pour le diagnostic précoce de gestation et pour l’étude de la mortalité embryonnaire ou fœtale.

Le texte complet de cet article est disponible en PDF.

Abstract

Placental tissue exhibits a typical glycosylation pattern, which differs from that observed in the pituitary gland. Depending to the species and pregnancy period, the placenta synthesizes diverse glycoproteins, some of which have significant hormonal activity, others being detected in maternal circulation. Thus, these molecules are of interest both from a fundamental and clinical point of view. Among the mammalian placental glycoproteins currently recognized, chorionic gonadotrophins from primates and Equidae, placental lactogen from bovines and the pregnancy-associated glycoproteins from ruminant species are particularly noteworthy. The diversity of saccharidic structures leads to multiple forms of placental glycoproteins exhibiting distinct structural and biological properties. For instance, concerning the chorionic gonadotrophins, the association of both alpha and beta subunits is essential for the binding of the hormone to specific receptors. Moreover, the N-linked oligossacharides are required for the activation of effectors systems. Bovine placental lactogen is a glycosylated hormone, exhibiting somatotropin- and prolactin-like activities. Several N-glycosylation sites confer to pregnancy-associated glycoproteins a long half-life (8–10 days) in maternal circulation. Assay of these molecules can be used for routine early pregnancy diagnosis and the follow-up of embryonic and fetal mortalities.

Le texte complet de cet article est disponible en PDF.

Mots clés : Glycoprotéine, Placenta, Gestation, Mammifère

Keywords : Glycoprotein, Placenta, Pregnancy, Mammal


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Vol 69 - N° 1

P. 18-29 - février 2008 Retour au numéro

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