Une augmentation importante du nombre de cas d'allergies alimentaires a été constatée au cours des cinq dernières années. Parmi les causes possibles, les procédés alimentaires et les interactions entre ingrédients et additifs sont fortement suspectés. Cette revue présente l'état des connaissances sur la relation entre chauffage, formulation, structure et allergénicité des protéines. Les procédés de fabrication alimentaire comprennent un ensemble d'opérations unitaires thermiques et mécaniques dont l'objet est de structurer, texturer et permettre une conservation satisfaisante de l'aliment. Les opérations de chauffage entraînent dans la plupart des cas une dénaturation irréversible de la conformation de la protéine pouvant conduire à son agrégation. Ces changements structuraux ne sont pas corrélés avec une diminution du potentiel allergénique des protéines. Selon les cas, un chauffage peut n'avoir aucun effet, diminuer ou augmenter ce potentiel. L'existence d'épitopes séquentiels et conformationnels, le démasquage de nouveaux épitopes ou la modification d'épitopes par réaction de Maillard peut expliquer partiellement les résultats reportés dans la littérature. Des interactions entre protéines allergènes et autres molécules présentes dans les aliments peuvent entraîner des modifications conformationnelles des protéines, même sans chauffage, et affecter leur stabilité thermique. En particulier, une augmentation ou une diminution de l'agrégation thermique des protéines peuvent être observées. L'effet de ces interactions sur le potentiel allergénique des protéines est aujourd'hui pratiquement inconnu.

The number of publications on food allergy has increased over the past five years. Food processing and interactions between constituents and additives are strongly suspected to be responsible for at least part of this increase. The present review will consider current knowledge of the relationship between heating, formulation, structure and allergenicity of food proteins. Food processing encompasses a number of thermal and mechanical treatments that are meant to provide structure, texture and optimum shelf life. Heat processing induces, in most cases, irreversible denaturation of proteins, leading to aggregation; such structural changes do not always correlate with decreased allergenicity. Depending on the system, heating may have no effect or it may decrease or increase allergenicity. The existence of sequential and conformational epitopes, the demasking of new epitopes or the modification of epitopes through Maillard reactions can explain some of the results reported in the literature. Even in the absence of heating, interactions between proteins and other components of food can cause conformational changes in allergens, thereby affecting their thermal stability. In such an event, increased or decreased thermal aggregation of affected proteins can occur. The effect of such interactions on the allergenicity of proteins is practically unknown today.