Les protéines de transfert des lipides : des allergènes importants des fruits - 10/03/09
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Résumé |
Les protéines de transfert des lipides (Lipid Transfer Proteins [LTP]) sont des phytoallergènes importants des fruits de Rosacées (prunoïdées). En raison de leur caractère ubiquitaires, les LTP sont distribuées dans d’autres organes (feuilles, racines, graines). Ce sont des protéines de petite taille (10kDa) d’environ 90 acides aminés constituées d’hélices ⍺ qui adoptent une structure compacte en forme de saxophone. Quatre ponts disulfures conservés relient les différentes régions de la chaîne polypeptidique assurant à ces protéines une résistance remarquable à la dénaturation thermique (cuisson) et à l’attaque des protéases digestives. Cette résistance rend compte en grande partie de leur allergénicité. L’allergénicité des LTP est liée à trois épitopes liant les IgE exposés en surface. L’épitope 2 est un épitope consensus conservé dans de nombreuses LTP de fruits (raisin), du latex (Hev b 9) ou de graines (Cor a 8 de la noisette). Les réactivités croisées entre LTP d’origine très différente sont fréquentes en raison de cette communauté épitopique. Les profils cliniques des patients allergiques à la pêche diffèrent énormément entre le Nord et le Sud de l’Europe. En Espagne, la sensibilisation à la pêche se fait par contact direct avec la LTP (Pru p 3) du fruit et n’est généralement pas associée à une pollinose. Elle se traduit souvent par des réactions généralisées. Aux Pays-Bas et en Autriche, la sensibilisation s’effectue par l’intermédiaire de Bet v 1 du pollen de bouleau et l’allergie à la pêche dépend d’une réaction croisée entre Bet v 1 et son homologue Mal d 1 de pomme.
Le texte complet de cet article est disponible en PDF.Abstract |
Lipid transfer proteins (LTP) have been identified as important phytoallergens, especially in fruits from the Rosaceae (Prunoïdae). However, due to their ubiquitous character, they are widely distributed in other plant organs (leaves, roots, seeds). They correspond to small sized proteins of approximately 90 amino acid residues (10kDa) consisting of four ⍺ helices organized in a tightly packed “saxophone like” fold. Four conserved disulfide bridges linking different regions of the polypeptide chain make these proteins extremely resistant to both heat denaturation (cooking) and proteolysis by digestive enzymes. Such a resistance to denaturation significantly account for their allergenicity. Allergenicity of fruit LTP depends on the occurrence of three IgE-binding epitopes at the surface of the proteins. Epitope #2 consists of a consensus epitope nicely conserved in many other LTP from fruits (grape), tree rubber latex (Hev b 9), seeds (Cor a 8 of chestnut). According to this epitopic community, IgE-binding cross-reactions frequently occur between LTP of different origin. Anaphylactic reactions to peach/apple readily differ in patients from Northern and Western European countries. In Spain, patients become sensitized by skin contact with the fruit Pru p 3 and often develop strong anaphylactic reactions (anaphylactic shock) without associated pollinosis. In the Netherlands and Austria, sensitization is associated to the birch pollen Bet v 1 allergen and allergic reactions to apple result from the IgE-binding cross-reactivity of Bet v 1 with the apple Mal d 1 PR-10 protein. Besides Rosaceae allergy, LTP are involved in many other food allergies and thus appear as particularly relevant food panallergens.
Le texte complet de cet article est disponible en PDF.Mots clés : Protéines de transfert des lipides, Allergènes des fruits, Pru p 3, Mal d 3, Réactivité croisée
Keywords : Lipid transfer proteins, Fruit allergens, Pru p 3, Mal d 3, IgE-binding cross-reactivity
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Vol 49 - N° 2
P. 58-61 - mars 2009 Retour au numéroBienvenue sur EM-consulte, la référence des professionnels de santé.
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