Les structures moléculaires des principaux allergènes de l’arachide et des fruits à coque actuellement disponibles ont été caractérisées principalement par modélisation moléculaire, plus rarement par cristallographie ou résonance magnétique nucléaire (RMN). Ces allergènes appartiennent essentiellement aux groupes : (1) des légumines et vicillines à motif cupine (Ara h 1, Ara h 3/4, légumines et vicilines des fruits à coque) ; (2) des albumines 2S (Ara h 2, Ara h 6, Ara h 7, albumines 2S des fruits à coque) ; (3) des profilines (Ara h 5) ; (4) des protéines PR-10 (Ara h 8) ; (5) des lipid transfer proteins (LTP) (Ara h 9) et (6) des lectines (Ara h agglutinine ou peanut agglutinin [PNA]). Il s’agit essentiellement de protéines de réserve des corps protéiques des graines dont la résistance à la dénaturation thermique et à la protéolyse est variable mais souvent élevée. En outre, les oléosines, qui se concentrent dans les corpuscules lipidiques de la graine (oléosomes), ont été récemment caractérisées comme des allergènes majeurs. Les épitopes liant les IgE (épitopes B) ont été localisés à la surface des allergènes majeurs de l’arachide (Ara h 1, Ara h 2, Ara h 3). L’existence d’épitopes communs est à l’origine de réactions croisées entre l’arachide et les fruits à coque dont la signification clinique n’est pas toujours évidente. Jusqu’à présent, très peu d’informations sont disponibles sur les épitopes T des allergènes de l’arachide à l’exception des épitopes T d’Ara h 2 qui ont été caractérisés. Ces avancées sur la localisation des épitopes B et T sur la surface moléculaire des allergènes sont un prérequis pour l’élaboration d’hypoallergènes recombinants utilisables en immunothérapie.

The three-dimensional structures available for peanut and tree nut allergens are derived primarily from homology modeling and, less often, from crystallographic or ¹H-NMR studies. They belong to different groups of proteins, including: (1): legumin and vicilin proteins with a cupin motif (Ara h 1, Ara h 3/4, tree nut legumins and vicilins); (2): 2S albumins (Ara h 2, Ara h 6, Ara h 7, 2S albumins from tree nuts); (3): profilins (Ara h 5); (4): PR-10 proteins (Ara h 8); (5): lipid transfer proteins (LTP) (Ara h 9); and (6): lectins (Ara h agglutinin or peanut agglutinin [PNA]). They consist essentially of seed storage proteins occurring in protein bodies, which usually resist heat denaturation while resistance to digestive proteolysis is variable but often elevated. In addition, oleosins, which occur in seed oil bodies (oleosomes), have been recently characterized as major allergens. Most of the sequential IgE-binding epitopes (B epitopes) on the molecular surface of the major peanut allergens (Ara h 1, Ara h 2, Ara h 3) have been mapped. The existence of common epitopes is the basis for cross-reactions between peanut and tree nut, the clinical significance of which is not always evident. To date, however, very few data are available on the T-cell epitopes of peanut allergens, with the exception of the T-cell epitopes of Ara h 2 which have been characterized. These advances on the localization of the B and T-cell epitopes on the molecular surface of these allergens pave the way for the production of recombinant hypoallergenic proteins to be used in specific immunotherapy.