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The structure of E. coli β-galactosidase - 01/01/05

Doi : 10.1016/j.crvi.2005.03.006 
Brian W. Matthews
Institute of Molecular Biology, Howard Hughes Medical Institute and Department of Physics, 1229 University of Oregon, Eugene, OR 97403-1229, USA 

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Abstract

E. coli β-galactosidase is a tetramer of four identical 1023-amino acid chains. Each chain consists of five domains, the third of which is an eight-stranded   barrel that comprises much of the active site. This site does, however, include elements from other domains and other subunits. The N-terminal region of the polypeptide chains help form one of the subunit interfaces. Taken together these features provide a structural basis for the well-known property of α-complementation. Catalytic activity proceeds via the formation of a covalent galactosyl intermediate with Glu537, and includes shallow' and deep' modes of substrate binding. To cite this article: B.W. Matthews, C. R. Biologies 328 (2005).

Le texte complet de cet article est disponible en PDF.

Keywords : β-galactosidase, α-complementation, Lactose, Allolactose, Tetramer


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Vol 328 - N° 6

P. 549-556 - juin 2005 Retour au numéro
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