Downhill protein folding: evolution meets physics - 01/01/05
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Abstract |
Proteins can be redesigned to fold downhill on a free energy surface characterized by only a few coordinates, confirming a principal prediction of the energy-landscape' model. Nonetheless, natural proteins have small but significant barriers. Spectroscopy and kinetics reveal potential biological causes for activation barriers during protein folding: evolution against protein aggregation and for protein function. To cite this article: M. Gruebele, C. R. Biologies 328 (2005).
Le texte complet de cet article est disponible en PDF.Résumé |
Les protéines peuvent être génétiquement modifiées pour se replier sans barrières signifiantes sur une surface dʼénergie libre avec un nombre limité de coordonnées, confirmant une prévision principale du modèle de « paysage dʼénergie ». Pourtant, les protéines naturelles ont des barrières petites, mais significatives. Les études cinétiques et spectroscopiques indiquent des causes biologiques potentielles pour les barrières dʼactivation pendant le repliement des protéines : lʼévolution contre lʼagrégation des protéines et en faveur de leur fonction. Pour citer cet article : M. Gruebele, C. R. Biologies 328 (2005).
Le texte complet de cet article est disponible en PDF.Keywords : Protein function, Temperature jump, Hydrophobicity, Activation barrier
Mots-clés : Fonction de la protéine, Saut de température, Hydrophobicité, Barrière dʼactivation
Plan
Vol 328 - N° 8
P. 701-712 - août 2005 Retour au numéro
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