In nucleated cells, proteins designed for nuclear import form complexes with soluble nuclear transport receptors prior to translocation across the nuclear envelope. The directionality of transport is due to the asymmetric distribution of the protein Ran, which dissociates import cargo complexes only in its nuclear RanGTP form. Using fluorescence correlation spectroscopy, we have studied the stability of cargo complexes in solution in the presence and in the absence of RanGTP. We find that RanGTP has a higher affinity for the major import receptor, the importin α/β heterodimer, when importin α does not carry a cargo, suggesting that some nuclear transport targets might be preferentially released. To cite this article: C. Fradin et al., C. R. Biologies 328 (2005).

Les protéines destinées à être importées dans le noyau cellulaire forment avec plusieurs récepteurs solubles un complexe qui est ensuite acheminé à travers la membrane nucléaire. Dans le noyau, le complexe est dissocié par la forme nucléaire de la protéine Ran, RanGTP. La distribution asymétrique de cette protéine dans la cellule assure la directionnalité du transport. Nous avons étudié par des techniques de corrélation de fluorescence la dissociation du complexe formé autour du cargo en solution. Nous montrons que lʼaffinité de RanGTP pour ce complexe est dépendante de la présence du cargo. Ceci suggère que certains cargos sont relâchés en priorité. Pour citer cet article : C. Fradin et al., C. R. Biologies 328 (2005).