L'éventail des allergies croisées pollens–aliments s'est élargi au cours de la dernière décennie, les tableaux cliniques sont mieux précisés selon les allergènes impliqués, et les bases moléculaires sont déterminées pour certaines. Les outils diagnostiques englobent les tests cutanés, la recherche d'IgE spécifiques et les tests de provocation orale ouverts et en double insu. Les allergies croisées ont d'abord été fondées uniquement sur des techniques immunologiques d'inhibition avec des extraits naturels, elles ont bénéficié de l'apport de la biologie moléculaire. De nombreux allergènes homologues d'allergènes des pollens ont été séquencés, la structure tridimensionnelle est déterminée pour Pru av 1, permettant des études à l'échelle submoléculaire. Les allergènes croisant entre pollens et aliments, dont la pertinence clinique est la mieux établie, concernent les allergènes de la famille de Bet v 1 et Bet v 2. Ces allergènes sont présents dans de nombreux fruits et végétaux comestibles. Les identités de séquence pour Bet v 1 varient de 38 à 67 %, elles sont plus importantes pour les profilines (70 à 80 %). Les sensibilisations croisées liées à Bet v 1 et à la profiline peuvent être muettes sur le plan clinique, ce qui est particulièrement fréquent pour la profiline. Les autres molécules candidates à des réactions croisées entre pollens et allergènes alimentaires sont Bet v 6, allergène mineur du bouleau, les lipotransférases retrouvées dans certains pollens de composées, les 1,3-β-glucanases correspondant à un allergène majeur de l'olivier. La signification de la détection d'IgE spécifiques dirigées contre les déterminants carbohydrates reste discutée. Le problème majeur pour le clinicien est celui de la non-signification clinique des réactions croisées mises en évidence in vitro et in vivo.

The range of pollen-food cross-reactions has increased over the past decade, the clinical pictures are more clear with respect to the allergens concerned, and the molecular basis for some of them have been determined. Diagnostic methods include skin tests, assays for specific IgE, and open and double blind oral provocation tests. Investigation of allergic cross-reactions, first based solely on immunological inhibition techniques using natural allergen extracts, have benefited from molecular biology. Many allergens homologous with pollen allergens have been sequenced and the three dimensional structure of Pru av 1 has been determined, allowing studies on a sub-molecular scale. Allergen cross-reactions between pollen and food, for which the clinical relevance is well established, involve allergens of the Bet v 1 and Bet v 2 families. These allergens are present in numerous edible fruits and vegetables. Identity with the Bet v 1 sequence varies from 38 to 67%, being closest for the profilins (70-80%). Cross sensitization with Bet v 1 and profilins, although particularly frequent, may be silent clinically. Other candidate molecules involved in cross-reactions between pollen and food allergens are Bet v 6, a minor birch allergen, the lipotransferases found in some of the compositae, and the 1,3-β-glucanases corresponding to a major olive allergen. The significance of the detection of specific IgE directed against carbohydrate determinants remains to be investigated. A major problem for the clinician is the absence of clinical significance of cross-reactivity that has been demonstrated in vitro and in vivo.