Sensibilisées par différents stress et mutations, certaines protéines fonctionnelles de la cellule peuvent spontanément se convertir en formes inactives, mal pliées, sujettes à l'agrégation. Ces formes sont souvent toxiques et parfois infectieuses. Cette sorte de « délinquance » moléculaire est activement contrecarrée par un réseau de chaperones et de protéases capables d'identifier les molécules délinquantes endommagées, de les isoler et de les déplier afin de favoriser leur repliement natif. Celles qui s'avèreront incapables de se replier correctement, seront alors préférentiellement « exécutées » par le protéasome, parfois « incarcérées » sous forme d'amyloïdes ou « expulsées » hors de la cellule. Il existe donc des parallèles notables, bien que de portée éthique hasardeuse, entre la délinquance moléculaire et la délinquance humaine, ainsi qu'entre les types de réponses cellulaires et sociales. Toutefois, des différences fondamentales sont à signaler. Alors que la mort programmée est la solution préférentielle des cellules trop âgées et/ou sujettes à un stress d'agrégation, le suicide collectif est rarement l'option des sociétés humaines en rupture d'état de droit. Manquent aussi des équivalents cellulaires évidents pour le rôle des liens affectifs et familiaux, si déterminants pour la formation des individus honnêtes et productifs de la société, source de sentiments humanistes préférant la prévention, la rééducation et la réinsertion sociale à l'exécution capitale. Pour le cardiologue et le chirurgien de transplantation, l'intérêt des chaperones moléculaires réside dans la capacité, en particulier d'Hsp70, d'Hsp90 et d'Hsp27, d'inhiber la mort cellulaire programmée. Leur induction par différents prétraitements et médicaments pourrait réduire les lésions causées par la reperfusion post-ischémique d'organes.

Under various stresses, mutation-sensitised proteins may spontaneously convert into inactive, aggregation-prone structures, which may be cytotoxic and infectious. In the cell, this new kind of “molecular criminality” is actively fought against by a network of molecular chaperones that can specifically identify, isolate and unfold damaged (delinquent) proteins and favour their subsequent native refolding. Irreversibly damaged molecules unable to natively refold are preferentially “executed” and recycled by proteases. Failing that, they are “imprisoned” within compact amyloids, or “evicted” from the cell. Thus, striking parallels, although of questionable ethical value, exist between protein and human criminality, and between the cellular and social responses to these different types of criminality. Fundamental differences also exist. Whereas programmed death (apoptosis) is the preferred solution chosen by aged and aggregation-stressed cells, collective suicide is seldom an option chosen by lawless human societies. More significantly, there is no clear cellular equivalent for the role of the family and the education system, which are so essential to the proper shaping of functional individuals in the society, and give rise to humanism, that favours crime prevention, reeducation and reinsertion programs over capital punishment. To the cardiologist and transplantation surgeon, the interest of molecular chaperones, in particular of Hsp70, Hsp90 and Hsp27, lays in their ability to inhibit the signalling pathway of programmed cell death. Their induction before and during ischemia, by various treatments and drugs could significantly reduce damages from the post ischemic reperfusion of organs.