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Imbalanced splicing in MAPK signaling sustains Ras-induced transformation - 03/04/15

Doi : 10.1016/j.clinre.2014.09.011 
David Müller, Yvan Martineau, Corinne Bousquet, Stéphane Pyronnet
 Inserm UMR-1037, Laboratoire d’excellence Toulouse Cancer: TOUCAN, Équipe labellisée ligue contre le cancer, Université de Toulouse, 31432 Toulouse, France 

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Increasingly, evidence suggests that phosphorylation of the mRNA translation initiation factor eIF4E plays an important role in carcinogenesis, downstream of Ras. The eIF4E factor is phosphorylated by MAPK-interacting protein kinases 1 and 2 (MNK1 and MNK2). Due to alternative splicing, two MNK2 proteins exist (MNK2a and MNK2b). While MNK2a possesses a binding site for the stress-induced p38-MAPK, MNK2b does not. Recently, Maimon et al. revealed that a splicing shift towards the MNK2b isoform, in Ras-activated cells, sustains transformation, due to a defect in p38-induced cell death, while the MNK2b-dependent phosphorylation of eIF4E is maintained.

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Vol 39 - N° 2

P. 155-156 - avril 2015 Retour au numéro
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