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Propriétés neutraceutiques des hydrolysats pepsique de gliadines : activité anti-ECA - 10/02/17

Doi : 10.1016/j.nupar.2016.10.048 
Y. Bouferkas , I. Chebli, O. Kheroua, D. Saidi, K.-E. El Mecherfi
 Laboratoire de physiologie de la nutrition et de sécurité alimentaire (LPNSA), département de biologie, faculté des sciences de la nature et de la vie, université d’Oran 1 Ahmed-Benbella, Oran, Algérie 

Auteur correspondant.

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Résumé

Introduction et but de l’étude

Au cours des dernières décennies, la stratégie la plus efficace pour contrôler la pression artérielle a été l’inhibition de l’enzyme de conversion de l’angiotensine (ECA). Les inhibiteurs chimiques de l’ECA tels que le captopril, l’énalapril, le ramipril et le trandolapril ont été largement utilisés en clinique pour réduire le taux de mortalité chez les patients atteints de l’hypertension artérielle (HTA). En plus des médicaments préventifs et thérapeutiques, une attention accrue a été accordée à l’identification de composés alimentaires (bioactifs) qui peuvent contribuer à la prévention et le traitement de l’HTA sans effets indésirables connus. Dans notre travail, nous nous sommes intéressés à la recherche et l’évaluation d’une préalable activité inhibitrice des hydrolysats pepsiques de la fraction des gliadines totales de la farine de blé sur l’ECA.

Matériel et méthodes

Les échantillons de gliadine extraite de la farine du blé et de gliadine commerciale ont été hydrolysés par la pepsine. Les hydrolysats obtenus sont analysés par électrophorèse SDS-PAGE et RP-HPLC. L’activité inhibitrice de l’ECA est mesurée selon la méthode de Cushman et Cheung (1971).

Résultats et analyse statistique

La teneur en protéine totale dans l’extrait de gliadines lyophilisée a été estimée à 0,3105mg/ml, notant que ce taux est égal à celui trouvé dans l’échantillon commercial sigma. Le profil électrophorétique des gliadines et de leurs hydrolysats révèle une similarité entre les gliadines commerciales et celles extraites au laboratoire. Le taux d’inhibition de l’enzyme de conversion de l’angiotensine obtenu suite à l’hydrolyse peptique des gliadines extraites au laboratoire et commerciale–sigma sont respectivement de 49,45 % vs. 50,55 % à 120minutes, 43,41 contre 45,05 % à 60minutes et 34,41 et 37,69 % pour les gliadines contrôles (T0).

Conclusion

Ces résultats préliminaires indiquent que les peptides issus de l’hydrolyse pepsique de gliadines possèdent une activité inhibitrice de l’ECA.

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Vol 31 - N° 1

P. 49-50 - février 2017 Retour au numéro
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