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Nutrition clinique et métabolisme
Volume 31, n° 3
pages 239-240 (septembre 2017)
Doi : 10.1016/j.nupar.2017.06.054
Impact de la pasteurisation du lait maternel sur les cinétiques de libération des peptides au cours de la digestion gastrique chez le nouveau-né prématuré
 

A. Deglaire 1, , F. Kroell 1, S. De Oliveira 1, J. Jardin 1, V. Briard-Bion 1, M. Emily 2, A. Bellanger 3, P. Pladys 3, O. Ménard 1, C. Bourlieu-Lacanal 1, D. Dupont 1
1 Agrocampus Ouest Inra - UMR 1253 STLO 
2 Agrocampus Ouest CNRS, UMR Irmar 
3 Unité pédiatrique, CHU de Rennes, Rennes, France 

Auteur correspondant.
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Introduction et but de l’étude

Le lait maternel est l’aliment idéal pour le nouveau-né, particulièrement chez le prématuré (OMS, 2015). Il peut être pasteurisé pour des raisons sanitaires, ce qui peut notamment modifier les cinétiques globales de protéolyse [1, 2, 3]. L’objectif de cette étude était d’évaluer l’impact de la pasteurisation du lait maternel sur les cinétiques de libération des produits intermédiaires de protéolyse, c’est-à-dire les peptides.

Matériel et méthodes

Douze enfants prématurés hospitalisés (30,0±1,0 semaines d’aménorrhée ; 1,4±0,3kg), nourris par sonde gastrique, ont participé à cette étude randomisée (NCT02112331). Sur 6jours consécutifs, chaque enfant recevait le même jour deux repas tests à base de lait maternel cru ou pasteurisé. Les effluents gastriques étaient collectés en double à 35, 60 ou 90min. Le lait avant digestion et les effluents étaient analysés semi-quantitativement en spectrométrie de masse tandem, après séparation par nanochromatographie. Après transformation des données et application pour chaque peptide d’un modèle linéaire mixte (facteurs : temps, repas, repas×temps, jour [temps], poids corporel, teneur en protéines du lait et sujet), une classification hiérarchique ascendante était réalisée sur les coefficients d’interaction « repas×temps » et des groupes de peptides étaient ainsi identifiés (logiciel R).

Résultats

La classification de 1579 peptides (six à 51 acides aminés ; caséine-β : 58 %, lactoferrine : 10 %), mettait en évidence cinq groupes, caractérisés par la protéine d’origine (p =7,1 · 10−9) et les acides aminés du site de coupure (p =7,5 · 10−5). Sur les groupes 1, 3 et 4 (32 % des peptides), l’abondance était en moyenne significativement plus élevée pour le lait maternel pasteurisé, ce même avant digestion. Ces groupes comprenaient une proportion significativement plus élevée de caséine-β par rapport à l’ensemble des peptides et à l’inverse significativement moins de lactoferrine. Pour le groupe 1, l’acide aminé correspondant au site de coupure de la plasmine était significativement plus représenté que dans l’ensemble. Pour le groupe 5 (23 % des peptides), de légères différences d’abondance étaient observées avec globalement une abondance supérieure pour le lait maternel pasteurisé. Enfin, pour le groupe 2 (44 % des peptides), il n’y avait pas de différences de cinétiques sur l’ensemble de la digestion. Ce groupe comprenait significativement plus de lactoferrine que dans l’ensemble.

Conclusion

La pasteurisation impactait les cinétiques de libération pour 56 % des peptides, avec 32 % ayant une abondance plus importante dans le lait pasteurisé ce même avant digestion. Cela pourrait résulter d’une activation du système protéolytique endogène de la plasmine [4]. Ces modifications pourraient avoir des conséquences nutritionnelles impactant la bioactivité des peptides et/ou les cinétiques d’absorption des acides aminés.

The full text of this article is available in PDF format.


© 2017  Published by Elsevier Masson SAS.
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