11 Iconography
Access to the text (HTML) Access to the text (HTML)
PDF Access to the PDF text

Access to the full text of this article requires a subscription.
  • If you are a subscriber, please sign in 'My Account' at the top right of the screen.

  • If you want to subscribe to this journal, see our rates

  • You can purchase this item in Pay Per ViewPay per View - FAQ : 33,00 € Taxes included to order
    Pages Iconography Videos Other
    10 11 0 0

Comptes Rendus Chimie
Volume 6, n° 2
pages 249-258 (février 2003)
Doi : 10.1016/S1631-0748(03)00023-7
Received : 1 October 2002 ;  accepted : 3 Mars 2003
Side-chain selective and covalent labelling of proteins with transition organometallic complexes. Perspectives in biology

Michèle  Salmain * ,  Gérard  Jaouen
Laboratoire de chimie organométallique, École nationale supérieure de chimie de Paris, UMR CNRS 7576, 11, rue Pierre-et-Marie-Curie, 75231 Paris cedex 05, France 

*Corresponding author.

This article reviews the current methods available to covalently label peptides and proteins with transition organometallic entities in a side-chain-selective and covalent manner. Almost all these methods take advantage of the reactivity of the nucleophilic groups borne by most proteins, namely the -amino function of lysine residues and the thiol function of cysteine residues. In this way, the unusual physical and/or spectroscopic properties of transition metals and their organo-complexes may be exploited in different areas of biology and medicine, including analytical biochemistry, protein three-dimensional structure analysis and radio-pharmaceuticals development. To cite this article: M. Salmain, G. Jaouen, C. R. Chimie 6 (2003).


Cet article passe en revue les méthodes actuellement disponibles pour marquer de manière covalente des peptides et des protéines avec des entités organométalliques. Presque toutes ces méthodes sont basées sur la réactivité des fonctions nucléophiles portées par la plupart des protéines, en l'occurrence la fonction -amino des résidus lysine et la fonction thiol des résidus cystéine. Les propriétés physiques et/ou spectroscopiques originales des métaux de transition et de leurs organo-complexes peuvent être ainsi exploitées dans des domaines variés de la biologie et de la médecine, en particulier pour la biochimie analytique, l'analyse tridimensionnelle des protéines et le développement de radiopharmaceutiques. Pour citer cet article : M. Salmain, G. Jaouen, C. R. Chimie 6 (2003).

Mots clés  : protein ; selective and covalent labelling ; transition organometallic complex ; heavy atom derivative ; protein X-ray crystallography.

Mots clés  : protéine ; marquage covalent et sélectif ; complexe organométallique de métal de transition ; dérivé d'atome lourd ; cristallographie aux rayons X de protéines.

© 2003  Académie des sciences@@#104156@@

EM-CONSULTE.COM is registrered at the CNIL, déclaration n° 1286925.
As per the Law relating to information storage and personal integrity, you have the right to oppose (art 26 of that law), access (art 34 of that law) and rectify (art 36 of that law) your personal data. You may thus request that your data, should it be inaccurate, incomplete, unclear, outdated, not be used or stored, be corrected, clarified, updated or deleted.
Personal information regarding our website's visitors, including their identity, is confidential.
The owners of this website hereby guarantee to respect the legal confidentiality conditions, applicable in France, and not to disclose this data to third parties.
Article Outline