S'abonner

Characterization of opticin digestion by proteases involved in osteoarthritis development - 12/04/14

Doi : 10.1016/j.jbspin.2013.05.007 
Laura Tío a, , Johanne Martel-Pelletier b, Jean-Pierre Pelletier b, Paul N. Bishop c, Peter Roughley d, Aina Farran a, Pere Benito a, e, Jordi Monfort a, e
a Cellular Inflammation and Cartilage Research Group, IMIM (Hospital del Mar Research Institute), C/Dr. Aigüader 88, 08003 Barcelona, Spain 
b Osteoarthritis Research Unit, University of Montreal Hospital Research Centre (CRCHUM), Montreal, Quebec, Canada 
c Institute of Human Development, University of Manchester and Manchester Royal Eye Hospital and Centre for Advanced Discovery and Experimental Therapeutics, Central Manchester University Hospitals NHS Foundation Trust, Manchester Academic Health Science Centre, Manchester, United Kingdom 
d Department of Surgery, McGill University, Genetics Unit, Shriners Hospital for Children, Montreal, Quebec, Canada 
e Department of Rheumatology, Universitat Autònoma de Barcelona, Hospital del Mar, Barcelona, Spain 

Corresponding author. Tel.: +34 933 160 445; fax: +34 933 160 410.

Bienvenue sur EM-consulte, la référence des professionnels de santé.
L’accès au texte intégral de cet article nécessite un abonnement.

pages 5
Iconographies 5
Vidéos 0
Autres 0

Abstract

Objective

Opticin is a class III member of the small leucine-rich repeat proteoglycan (SLRP) family, produced in articular joint tissues. In normal and osteoarthritic (OA) cartilage, opticin is degraded. This study aimed to assess whether human cartilage opticin is degraded by the main proteases involved in OA pathophysiology, and to determine the protease cleavage sites of this SLRP.

Methods

We analyzed the proteolytic activity of matrix metalloproteinases (MMPs)-1, -2, -3, -7, -8 and -9, and ADAMTS-4 and -5 on proteoglycan extracts from normal and moderately fibrillated OA human cartilage, and on recombinant human opticin. Opticin degradation was analyzed by Western blotting and cleavage sites were determined by sequence analysis.

Results

All eight proteases digested opticin from proteoglycan extracts from both normal and OA samples, as well as recombinant human opticin, MMP-2 and MMP-7 are the proteases that degrade recombinant human opticin most efficiently. The opticin cleavage site determined for these MMPs was between the glycosylation and leucine-rich repeat domains. MMP-7 had two additional digestion sites near the N-terminal end of opticin.

Conclusion

Opticin is a substrate for several MMPs and aggrecanases involved during OA cartilage degradation, and seems to be a preferential substrate for MMP-7. The role of opticin in cartilage degeneration could be related to decreased levels of intact opticin, followed by its proteolytic degradation, which in turn may stimulate some of the modifications observed in the OA cartilage, such as neovascularisation and changes in the extracellular matrix.

Le texte complet de cet article est disponible en PDF.

Keywords : Opticin, Osteoarthritis, Small leucine-rich repeat proteoglycans, Metalloproteases, Aggrecanases


Plan


© 2013  Société française de rhumatologie. Publié par Elsevier Masson SAS. Tous droits réservés.
Ajouter à ma bibliothèque Retirer de ma bibliothèque Imprimer
Export

    Export citations

  • Fichier

  • Contenu

Vol 81 - N° 2

P. 137-141 - mars 2014 Retour au numéro
Article précédent Article précédent
  • Ultrasonography of the lumbar spine: Sonoanatomy and practical applications
  • Christelle Darrieutort-Laffite, Olivier Hamel, Joëlle Glémarec, Yves Maugars, Benoit Le Goff
| Article suivant Article suivant
  • Rapidly destructive tibiofemoral knee osteoarthritis: Clinicoradiological presentation and outcome after global medical treatment including non-arthroscopic joint lavage plus corticosteroid injection. A single center retrolective study
  • Vincent Burki, Simon Paternotte, Maxime Dougados, Xavier Ayral

Bienvenue sur EM-consulte, la référence des professionnels de santé.
L’accès au texte intégral de cet article nécessite un abonnement.

Bienvenue sur EM-consulte, la référence des professionnels de santé.
L’achat d’article à l’unité est indisponible à l’heure actuelle.

Déjà abonné à cette revue ?

Mon compte


Plateformes Elsevier Masson

Déclaration CNIL

EM-CONSULTE.COM est déclaré à la CNIL, déclaration n° 1286925.

En application de la loi nº78-17 du 6 janvier 1978 relative à l'informatique, aux fichiers et aux libertés, vous disposez des droits d'opposition (art.26 de la loi), d'accès (art.34 à 38 de la loi), et de rectification (art.36 de la loi) des données vous concernant. Ainsi, vous pouvez exiger que soient rectifiées, complétées, clarifiées, mises à jour ou effacées les informations vous concernant qui sont inexactes, incomplètes, équivoques, périmées ou dont la collecte ou l'utilisation ou la conservation est interdite.
Les informations personnelles concernant les visiteurs de notre site, y compris leur identité, sont confidentielles.
Le responsable du site s'engage sur l'honneur à respecter les conditions légales de confidentialité applicables en France et à ne pas divulguer ces informations à des tiers.


Tout le contenu de ce site: Copyright © 2024 Elsevier, ses concédants de licence et ses contributeurs. Tout les droits sont réservés, y compris ceux relatifs à l'exploration de textes et de données, a la formation en IA et aux technologies similaires. Pour tout contenu en libre accès, les conditions de licence Creative Commons s'appliquent.