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Allergies croisées pollens–aliments - 08/05/13

Doi : 10.1016/j.rmr.2012.10.633 
G. Pauli a, , C. Metz-Favre b
a Université de strasbourg, hôpital Civil, bâtiment ancienne ophtalmologie, 1, place de l’Hôpital, BP 426, 67091 Strasbourg cedex, France 
b Unité d’allergologie, pôle de pathologie thoracique, nouvel hôpital Civil, hôpitaux universitaires de Strasbourg, BP 426, 67091 Strasbourg cedex, France 

Auteur correspondant.

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Résumé

Introduction

Les associations d’allergies alimentaires et de pollinoses sont nombreuses, elles impliquent les pollens d’arbres, de graminées et d’herbacées, d’une part, et de nombreux végétaux comestibles, d’autre part, dont l’ingestion provoque soit un syndrome oral, soit des manifestations plus sévères telles qu’urticaire, œdème de Quincke, asthme, voire choc anaphylactique.

État des connaissances

Les bases moléculaires des allergies croisées pollens–aliments sont de mieux en mieux connues : les principaux allergènes croisants sont les allergènes de la famille de Bet v 1, allergène majeur du pollen de bouleau, qui sont présents dans de nombreux fruits mais aussi dans des graines, les profilines présentes dans tous les pollens, les fruits et certains légumes. Ces deux familles d’allergènes sont dénaturées par le chauffage et les enzymes gastriques, à l’inverse des LTP présentes seulement dans les pollens d’herbacés et de certains arbres mais aussi dans les fruits et les légumes. D’autres molécules sont des candidates à des réactions croisées : Bet v 6 (une isoflavone réductase), les 1,3-β glucanases, les protéines thaumatines-like. Les expériences d’inhibition in vitro ont confirmé que l’épitope ayant induit la sensibilisation provient le plus souvent d’un allergène pollinique ; le support moléculaire de la réaction croisée varie en fonction de l’environnement géographique.

Conclusion

Les applications pratiques sont soulignées : explications des cosensibilisations diagnostiquées par les tests cutanés, explications de l’insuffisance de certains extraits, utilité du diagnostic moléculaire in vitro, soit par le dosage unitaire des IgE vis-à-vis d’un allergène croisant suspecté, soit par la technique des biopuces multiallergéniques, prédiction de la gravité potentielle des symptômes liés à certaines sensibilisations, apport de la désensibilisation aux pollens dans les allergies alimentaires associés.

Le texte complet de cet article est disponible en PDF.

Summary

Introduction

The association of food allergies and pollinosis are numerous, implicating tree, grass and weed pollens on one hand and on the other, several plant foods which after ingestion can induce an oral syndrome or more severe reactions such as urticaria, Quincke’s edema, asthma and even anaphylactic shock.

Background

The molecular basis of cross reactions between pollens and vegetable food allergens is increasingly understood. The principal allergens involved are those of the Bet v 1 family, and profilins found in all pollens as well as in many fruits and vegetables; these two groups of allergens are denatured by high temperatures and by gastric enzymes, in contrast to LTP, which is only found in weeds and some tree pollens. Other molecules can be involved in cross reactions such as Bet v 6 (an isoflavone reductase), 1 beta glucanases and thaumatine-like proteins. Inhibition experiments confirmed that the epitopes responsible for primary sensitization come mainly from pollen allergens; the cross-reactive molecular allergen is related to the geographic environment of the patients.

Conclusions

The practical aspects of managing these patients are underlined: explanations of co-sensitization, explanations for the lack of efficacy of some extracts, usefulness of a molecular diagnosis obtained either by CAP or microarray, prediction of severe clinical reactions induced by specific molecular allergens and the effectiveness of pollen immunotherapy on the cross-related food allergy.

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Mots clés : Pollinose, Allergie croisée pollens–aliments, Allergènes recombinants, Allergie alimentaire

Keywords : Pollinosis, Pollen-food cross-reactivity, Recombinant allergens, Food allergy


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Vol 30 - N° 4

P. 328-337 - avril 2013 Retour au numéro
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