Les h?moglobines humaines appartiennent ? une tr?s ancienne famille de mol?cules dont l'origine remonte ? plus de 1,8 milliard d'ann?es. Le caract?re commun ? toutes ces mol?cules, affirmant leur appartenance ? la superfamille des globines, est une structure tridimensionnelle caract?ristique (? globin fold ?) qui est d?taill?e dans cet article. Chez tous les vert?br?s, l'h?moglobine contenue dans les globules rouges est un h?t?rot?tram?re constitu? de deux types de sous-unit?s, form?es chacune par le repliement de huit h?lices autour d'une mol?cule d'h?me. Au sein de cette mol?cule plusieurs r?gions jouent des r?les fonctionnels essentiels : c'est notamment le cas des r?sidus entourant l'h?me, des zones de contact entre sous-unit?s et des sites o? se fixent les ligands r?gulateurs. Chez l'homme, plusieurs h?moglobines se succ?dent au cours de la vie, et, ? tout moment, il en existe plusieurs simultan?ment. La fixation r?versible d'oxyg?ne est la fonction essentielle de l'h?moglobine : elle r?sulte d'un ?quilibre entre une forme rel?ch?e ? forte affinit? pour l'oxyg?ne et une forme contrainte ? faible affinit?. Nous rappelons ici les principaux param?tres de la fonction oxyphorique et exposons quelques mod?les propos?s pour la d?crire. Les plus r?cents font jouer un r?le pr?pond?rant aux ligands r?gulateurs et ? l'existence de structures interm?diaires. La mutagen?se dirig?e permet aujourd'hui de r?aliser des mol?cules parfaitement adapt?es ? l'exploration des relations entre structure et fonction et peut-?tre d'ouvrir de nouvelles voies th?rapeutiques.