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Physiopathologie des amyloses - 01/01/00

Grateau  Gilles

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Resumen

Les amyloses sont des maladies dans lesquelles des protéines peuvent acquérir une conformation pathologique conduisant à une agrégation aberrante dans les tissus. Les dépôts et maladies amyloïdes sont particulièrement liés au vieillissement. Vingt protéines humaines et animales, de structure primaire variée, sont maintenant impliquées dans la formation des dépôts d'amylose. Les aspects thermodynamiques et cinétiques du repliement anormal des protéines amyloïdes sont mieux connus. Plusieurs molécules de la matrice extracellulaire dont le composant amyloïde P et les protéoglycanes sont étroitement liées aux protéines amyloïdes au sein des dépôts. Mais le rôle exact de ces molécules dans la formation du dépôt amyloïde n'est pas encore clairement défini. Les traitements des amyloses les plus utilisés ont pour principe de limiter la disponibilité en protéine amyloïde. L'objectif actuel est de bloquer plus en aval les dépôts en s'opposant aux changements de conformation pathologique de la protéine amyloïde ou en inhibant son interaction avec la matrice extracellulaire.

Mots clés  : agrégation ; amylose ; feuillet bêta ; protéine ; repliement.

Abstract

Amyloidosis physipaathology. - Amyloidoses belong to the emerging group of conformational diseases. In the case of amyloid, the conformational change leads to pathologic deposition in tissues. Amyloid and amyloidosis are especially associated with inflammatory disorders and ageing. Twenty animal and human proteins with various primary structures are involved in amyloid deposits formation. Thermodynamic and kinetic aspects of the abnormal protein folding of amyloid proteins are better known. Several molecules of the extracellular matrix, especially amyloid P component and proteoglycans are tightly linked to amyloid proteins within the deposits. However, their roles in amyloid deposits formation is not yet thoroughly established. Common treatments of amyloidoses are based on decreasing the availability of the amyloid protein precursor. Novel treatments will aim at blocking conformational changes of the amyloid protein and inhibiting amyloid protein-extracellular matrix interactions.

Mots clés  : aggregation ; amyloidosis ; beta-sheet ; foldind ; protein.

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© 2000  Publicado por Elsevier Masson SAS.

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Vol 67 - N° 3

P. 189-196 - avril 2000 Regresar al número
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