Méthémoglobine et sulfhémoglobine sont deux dérivés de l'hémoglobine, à la fois responsables de cyanose et impropres au transport de l'oxygène.

Dans la méthémoglobine, l'oxydation du fer de l'hème est à l'origine d'un spectre d'absorption caractéristique qui en permet le diagnostic. Les molécules d'hème oxydées se distribuent au hasard dans le tétramère hémoglobinique, expliquant la présence dans l'érythrocyte de toutes les formes d'hybrides de valence. Les 3 % de méthémoglobine formés quotidiennement sont immédiatement réduits grâce à l'activité de la cytochrome b₅ réductase, enzyme dont le gène a été cloné et séquencé. Un taux de méthémoglobine supérieur à 1 % définit la méthémoglobinémie. Elle peut résulter d'une surproduction de méthémoglobine sous l'effet d'un toxique, d'un déficit en cytochrome b₅ réductase (méthémoglobinémies congénitales récessives de types I et II) ou d'une anomalie structurelle de l'hémoglobine (HbM). Les hémoglobinoses M ne réclament aucun traitement. Les méthémoglobinémies toxiques et les méthémoglobinémies congénitales récessives sont traitées en activant la voie accessoire de réduction de la méthémoglobine. Les méthémoglobinémies congénitales récessives de type II où le déficit atteint toutes les cellules de l'organisme (et le métabolisme des lipides) conduit rapidement à une issue fatale et justifie un diagnostic prénatal.

La sulfhémoglobine, toujours d'origine toxique, résulte de la fixation irréversible d'un groupe thiol sur le noyau protoporphyrinique d'une molécule d'hème oxydée, le transformant en un cycle chlorine. Le thiol se fixe de façon covalente à l'un des pyrrols et réduit le fer. Ce dérivé a une extrêmement faible affinité pour l'oxygène et des propriétés spectrales responsables d'une cyanose particulièrement intense. La sulfhémoglobine ne disparaît qu'avec le globule rouge qui la contient.

Esquema

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