Les γ-glutamyltransférases (GGT ; EC 2.3.2.2), aussi connues sous le nom de γ-glutamyltranspeptidases, constituent une famille de glycoprotéines catalysant le transfert d'un résidu γ-glutamyl d'un peptide donneur vers un acide aminé accepteur. Chez l'homme, le principal représentant de cette famille est l'isoenzyme γ-glutamyltransférase 1 (GGT1). La GGT1 porte également la fonction enzymatique glutathion hydrolase (EC 3.4.19.13), permettant la libération du résidu L-glutamate par hydrolyse du glutathion réduit ou conjugué à un substrat. Physiologiquement, un des principaux rôles de la GGT1 est sa contribution à l'homéostasie du glutathion, un acteur majeur de l'équilibre redox. Cliniquement, l'activité GGT est un marqueur sensible d'atteinte hépatique, avec une élévation constatée chez la majorité des patients présentant une atteinte hépatique, indépendamment de la cause. Des élévations sont notamment observées dans l'éthylisme chronique, les pathologies biliaires ou en cas de traitement par un médicament induisant l'activité GGT. L'activité GGT ne permet pas la distinction entre ces étiologies, ce qui en fait un marqueur peu spécifique. Ce manque de spécificité peut être contrebalancé par le dosage concomitant d'autres marqueurs, tels que la transferrine désialylée, dans l'éthylisme, ou la phosphatase alcaline, dans la cholestase. Enfin, des techniques développées à des fins expérimentales permettent de séparer et de doser diverses isoformes et isoenzymes de GGT. Leurs applications potentielles en pratique clinique restent à déterminer.