Investigating the binding dynamics and stability of bovine serum albumin with antibiotics with acridinedione dye - 15/06/25
Étude de la dynamique de liaison et de la stabilité de l’albumine sérique bovine (BSA) avec divers antibiotiques et avec un colorant à base d’acridinedione
Graphical abstract |
Highlights |
• | Investigation on the nature of bimolecular interactions governing the binding stability of various classes of antibiotics with BSA were carried out. |
• | Acridinedione dyes and antibiotics serve as guest/competing guest and vice versa. |
• | Hydrophobic and hydrogen-bonding interactions govern the binding stability of host-guest complex with polar amino acids contributing for the stability. |
• | Molecular docking studies reveal the stabilisation and destabilisation of the host with guest/competing guest molecules. |
Summary |
Exploring the energetics and bimolecular interaction of bovine serum albumin (BSA) with various classes and generations of antibiotics in the absence and presence of a resorcinol based acridinedione dye (ADR1) were carried out. The binding stability of BSA-antibiotic complexes decreases on the introduction of ADR1 dye resulting in a positive value of free energy change, accompanied with several unfavourable interactions. Several polar amino acids contributed to the stability of the host-guest complex compared to that of non-polar amino acids, wherein BSA acts as the host, and antibiotics as the guest and ADR1 dye as the competing guest molecule. Hydrogen-bonding interactions govern the binding stability and energetics compared to that of hydrophobic interactions is elucidated in the present study.
Le texte complet de cet article est disponible en PDF.Résumé |
Exploration de l’énergie et l’interaction bimoléculaire de l’albumine sérique bovine (BSA) avec diverses classes et générations d’antibiotiques en l’absence et en présence d’un colorant acridinedione à base de résorcinol (ADR1) ont été étudiées. La stabilité de la liaison des complexes BSA-antibiotiques diminue avec l’introduction du colorant ADR1, ce qui entraîne une valeur positive du changement d’énergie libre, accompagnée de plusieurs interactions défavorables. Plusieurs acides aminés polaires ont contribué à la stabilité du complexe hôte-invité par rapport à celle des acides aminés non polaires, dans lequel la BSA joue le rôle de l’hôte, les antibiotiques celui de l’invité et le colorant ADR1 celui de la molécule invitée concurrente. La présente étude a permis d’élucider le fait que les interactions par liaison hydrogène régissent la stabilité et l’énergie de la liaison par rapport aux interactions hydrophobes.
Le texte complet de cet article est disponible en PDF.Keywords : Bovine serum albumin, Antibiotics, Acridinedione dye fluorescence, Binding energy, Hydrogen-bonding and hydrophobic interactions
Mots clés : Albumine sérique bovine, Antibiotiques, Fluorescence du colorant acridinedione, Énergie de liaison, Interactions hydrogène-liaison et hydrophobes
Plan
Vol 83 - N° 4
P. 664-674 - juin 2025 Retour au numéro
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