Les globulines 11S (légumines) des graines constituent un groupe important d’allergènes. On les retrouve dans de très nombreuses graines comestibles : arachide (Arah 3), pistache (Pis v 2), noix de Cajou (Ana o 2), noix (Jug r 4), noisette (Cor a 9), amande (Pru du 6), soja (Glym), sésame (Ses i 6), sarrasin (Fag e 13), etc. Ces allergènes présentent souvent une réactivité croisée importante. Récemment, une réactivité croisée a été mise en évidence entre l’allergène masqué Act d 12 des graines de kiwi et les cupines 11S de l’arachide, de l’amande, de la noisette et, plus rarement, de la noix.

Une comparaison de la conformation des régions épitopiques sur la surface moléculaire de ces allergènes a été entreprise afin de préciser les bases moléculaires qui sous-tendent cette réactivité croisée.

La recherche d’allergènes homologues d’Act c 12 dans les banques d’allergènes fournit de nombreux homologues et tous ces allergènes possèdent la structure tridimensionnelle typique des cupines 11S, constituée de deux homotrimères superposés. Les séquences d’acides aminés de ces allergènes montrent des taux élevés d’identité (55 %) et d’homologie (85 %) avec la séquence d’Act c 12. En particulier, ces identités/homologies s’observent dans certaines des régions épitopiques identifiées dans les allergènes homologues comme Ana o 2 de la noix de Cajou, Cor a 9 de la noisette, Jug r 4 de la noix. Ces régions épitopiques à fort pourcentage d’identité/homologie montrent des conformations très similaires quand on les observe sur les modèles tridimensionnels d’Act c 12 et des autres allergènes Ana o 2, Cor a 9 et Jug r 4.

Ces conformations voisines rendent compte de la réactivité croisée observée entre Act d 12 et les autres allergènes de la superfamille des cupines 11S. Les régions épitopiques homologues identifiées sur la surface moléculaire des différents cupines 11S correspondent vraisemblablement à des épitopes consensuels présents chez une majorité de cupines 11S.