Médecine

Paramédical

Autres domaines

Table des matières EMC Démo S'abonner

Déficits en glucose-6-phosphate déshydrogénase - 28/02/19

[13-006-D-10]  - Doi : 10.1016/S1155-1984(19)88363-2 
H. Wajcman
 Biochimie-Génétique, Hôpital Henri-Mondor, 51, avenue du Maréchal-de-Lattre-de-Tassigny, 94010 Créteil cedex, France 

Bienvenue sur EM-consulte, la référence des professionnels de santé.
L’accès au texte intégral de cet article nécessite un abonnement ou un achat à l’unité.

pages 11
Iconographies 7
Vidéos 2
Autres 1

Résumé

Les déficits en glucose-6-phosphate déshydrogénase (G6PD) concernent plus de 400 millions de personnes à travers le monde. Le gène responsable est porté par le chromosome X. Ces déficits sont observés dans deux conditions très différentes. Dans le premier cas, il s'agit d'une série de mutations fréquentes superposées à la distribution du paludisme et directement liées à un rôle protecteur contre cette parasitose. Dans ce contexte, le déficit est parfois la cause d'un ictère néonatal. Chez l'adulte, il est habituellement bien toléré, son seul risque est la survenue d'accidents hémolytiques provoqués par des stress oxydants, le plus classique étant l'ingestion de fèves (favisme) ou de certains médicaments. Ces accidents pourraient être facilement évités par une bonne information des patients. Dans le second cas, il s'agit de mutations sans spécificité de population, affectant gravement la fonction de l'enzyme, découvertes au cours d'un ictère néonatal ou d'une anémie hémolytique chronique non sphérocytaire, souvent émaillée de crises hémolytiques sévères. La G6PD catalyse la première étape de la voie des pentoses et permet la réduction du nicotinamide adénine dinucléotide phosphate+ (NADP+) en nicotinamide adénosine dinucléotide phosphate (NADPH), fournissant ainsi un cofacteur indispensable à la défense de la cellule contre les agressions oxydantes. Dans l'érythrocyte, où aucune synthèse protéique ne s'effectue plus, l'activité enzymatique repose sur un stock non renouvelable d'enzymes qui s'épuisera avec l'âge de la cellule et d'autant plus vite qu'existe une anomalie de structure. On connaît aujourd'hui plus de 200 variantes de G6PD, classées schématiquement selon un document de l'Organisation mondiale de la santé en cinq types biologicocliniques, de la classe I, la plus sévère, à la classe IV, fonctionnellement normale, et à la classe V, avec activité accrue. Les mutants les plus fréquents appartiennent aux classes II et III, illustrés respectivement par la G6PD méditerranéenne et A-. Les mutants de la classe I sont toujours responsables d'anémies hémolytiques chroniques. La connaissance de la structure tridimensionnelle de la protéine permet d'expliquer les dysfonctionnements de l'enzyme en termes de relations structure-fonction.

Le texte complet de cet article est disponible en PDF.

Mots-clés : Érythrocyte, Enzyme, Voie des pentoses phosphates, Favisme, Oxydoréduction, Paludisme, NADPH, Anémie hémolytique


Plan


© 2019  Elsevier Masson SAS. Tous droits réservés.
Ajouter à ma bibliothèque Retirer de ma bibliothèque Imprimer
Export

    Export citations

  • Fichier

  • Contenu

Article précédent Article précédent
  • Anémies hémolytiques d'origine membranaire
  • J. Delaunay, L. Garçon
| Article suivant Article suivant
  • Anémies hémolytiques dues à des déficits en enzymes érythrocytaires autres que la G6PD
  • H. Wajcman

Bienvenue sur EM-consulte, la référence des professionnels de santé.
L’accès au texte intégral de cet article nécessite un abonnement ou un achat à l’unité.

L'accès au texte intégral de cet article nécessite un abonnement ou un achat à l'unité.

Déjà abonné à ce traité ?

;

Mon compte


Plateformes Elsevier Masson

Déclaration CNIL

EM-CONSULTE.COM est déclaré à la CNIL, déclaration n° 1286925.

En application de la loi nº78-17 du 6 janvier 1978 relative à l'informatique, aux fichiers et aux libertés, vous disposez des droits d'opposition (art.26 de la loi), d'accès (art.34 à 38 de la loi), et de rectification (art.36 de la loi) des données vous concernant. Ainsi, vous pouvez exiger que soient rectifiées, complétées, clarifiées, mises à jour ou effacées les informations vous concernant qui sont inexactes, incomplètes, équivoques, périmées ou dont la collecte ou l'utilisation ou la conservation est interdite.
Les informations personnelles concernant les visiteurs de notre site, y compris leur identité, sont confidentielles.
Le responsable du site s'engage sur l'honneur à respecter les conditions légales de confidentialité applicables en France et à ne pas divulguer ces informations à des tiers.