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Glycopeptides - 07/03/12

[8-004-L-10]  - Doi : 10.1016/S1166-8598(12)50184-5 
N. Bourgeois-Nicolaos a, , b , C. Guillet-Caruba a
a Service de microbiologie, Hôpital Antoine Béclère, AP-HP, 157, rue de la porte-de-Trivaux, 92141 Clamart cedex, France 
b EA 4065, UFR des sciences pharmaceutiques et biologiques, Université Paris Descartes, 4, avenue de l'Observatoire, 75270 Paris cedex 6, France 

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Resumen

Les glycopeptides constituent une famille d'antibiotiques dont les deux représentants disponibles en médecine humaine sont la vancomycine et la teicoplanine. Ils agissent en inhibant la synthèse de la paroi bactérienne en bloquant la synthèse du peptidoglycane. Ils sont bactéricides mais cette bactéricidie est lente et temps-dépendante. Non absorbés par voie orale, ils sont exclusivement utilisés par voie parentérale pour les infections systémiques. Leur spectre d'action étroit est dirigé contre les bactéries à Gram positif. Ils sont réservés aux traitements des infections graves documentées ou présumées à des bactéries à Gram positif résistantes aux β-lactamines ou chez des patients allergiques aux β-lactamines. Les limites de la vancomycine sont la tolérance et la bactéricidie lente. La néphrotoxicité dose dépendante de la vancomycine et l'émergence de souches staphylocoques et entérocoques de sensibilité diminuée aux glycopeptides nécessitent l'ajustement du taux sérique. La teicoplanine semble moins toxique mais plus coûteuse. Dans un souci de maîtrise de la résistance des bactéries aux antibiotiques, l'usage de ces molécules doit être parcimonieux et correspondre à des indications bien précises.

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Mots clés : Glycopeptides, Vancomycine, Teicoplanine, Peptidoglycane, Entérocoques, Staphylococcus aureus, Clostridium difficile


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