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Revue des Maladies Respiratoires
Vol 26, N° 6  - juin 2009
pp. 687-688
Doi : RMR-06-2009-26-6-0761-8425-101019-200905231
Particularités de certaines pollinoses : allergie croisée
 

F. Lavaud, J.-F. Fontaine, F. Lebargy
[1] Service des maladies respiratoires et allergiques, CHU de Reims, France.

Tirés à part : F. Lavaud

[2] Service des maladies respiratoires et allergiques, CHU, 51092 Reims cedex.

Curiosité botanique, casse-tête immunologique, réflexion écologique, l’existence d’allergies croisées dans les pollinoses a-t-elle un réel impact clinique ? La réponse est oui. Ces allergies croisées sont fréquentes et peuvent concerner les mêmes familles d’allergènes, les pollens entre eux, ou des familles différentes, pollens et aliments [1], [2].

Allergie croisée sous-entend une communauté d’allergènes, au minimum des épitopes, communs, par homologie de structure primaire ou homologie conformationnelle.

Allergie croisée implique la coexistence de symptômes cliniques ; sensibilisation croisée ou allergénicité croisée sont uniquement biologiques. Certains allergènes sont appelés « panallergènes » car ils sont présents dans de nombreuses cellules végétales. Ce sont souvent des enzymes, des protéines de structure, ou des protéines fonctionnelles. Ces protéines sont partagées dans le monde végétal car issues du génome de la plante originelle et douées de propriétés fondamentales pour la survie de la cellule. Elles ont été conservées au cours de l’évolution, il n’est donc pas surprenant de les retrouver non seulement dans le pollen et dans un fruit, mais aussi dans d’autres cellules de la plante.

Les allergies polliniques croisées sont fréquentes dans une même famille. Ainsi, toutes les graminées, dont les céréales, possèdent des allergènes du groupe 1. Ce sont des glycoprotéines proches des béta-expansines. Les allergènes des groupes 1 et 5 sont des allergènes majeurs. Dans la famille des bétulacées, l’allergène majeur du bouleau. Bet v 1, protéine du groupe PR 10, présente de fortes homologies de structure avec des pollens des autres bétulacées, comme aulne (Aln g 1), ou avec des pollens de familles botaniques proches, comme le noisetier (Car a 1) ou le charme (Car b 1). Armoise et ambroisie possèdent des allergènes majeurs communs à la famille des composées, avec des homologies de plus de 60 %. Le problème est plus complexe pour des croisements inter familles mais repose aussi sur des bases moléculaires. Par les allergènes du groupe 4, les graminées croisent avec armoise et ambroisie. Une réactivité croisée bouleau-graminées-armoise existe par une protéine homologue à Bet v 4, protéine de liaison du calcium.

Les réactions croisées pollens-aliments [3], [4] sont bien connues : le syndrome pomme-bouleau est dû aux protéines PR 10 déjà citées : les allergènes de la famille de Bet v 1 sont présents dans la pomme (Mal d 1), l’ensemble des fruits de la famille des rosacées (poire, pêche) et dans certains légumes. Ainsi 59 % à 96 % des patients ayant une allergie alimentaire au céleri, carotte, poire, cerise ou noisettes sont sensibilisés à Bet v 1. L’allergène est thermolabile et la consommation de pommes cuites est bien tolérée. D’autres protéines sont des allergènes croisés : (1) les profilines, qui sont présentes dans les pollens (Bet v 2 pour le bouleau, che a 2 pour le chénopode, allergènes du groupe 12 des graminées) et dans de nombreux aliments : banane, ananas, tomate, céleri, poivron, courgette, melon, litchi. La sensibilisation aux profilines affecterait 20 % des patients atteints de pollinose avec peu de cas documentés d’allergie alimentaire sévère ; (2) les isoflavones réductases, présentes dans le pollen de bouleau (Bet v 6), la poire, la pomme et l’orange. ; (3) les LTP, à l’origine dans les pays méditerranéens d’allergies alimentaires sévères, notamment pour la pêche. Elles occasionnent des réactions croisées avec armoise, pariétaire et olivier ; (4) les β glucanases sont présentes dans l’olivier, la tomate, la banane. (5) les déterminants carbohydrates (CCD) ont une responsabilité qui reste à démontrer dans des symptômes allergiques. En revanche ils sont impliqués dans des sensibilisations croisées in vitro sans activité biologique (faux positifs).

La connaissance des allergies croisées améliore l’approche clinique de certaines pathologies. Par exemple, si la consommation de pomme crue entraîne un syndrome oral, le diagnostic s’orientera avec quasi-certitude vers une pollinose au bouleau. Chez un patient allergique aux graminées fourragères, le test cutané sera forcément positif aux céréales, donc inutile. Un test faussement positif au pollen d’olivier chez un patient du Nord de la France atteint de rhinite pollinique s’explique par sensibilisation croisée au pollen de frêne, lui aussi de la famille des oléacées. L’interprétation des tests cutanés et des tests in vitro (IgE spécifiques) dépend aussi de la connaissance des allergies croisées. Ainsi un test pourra être positif à de nombreux aliments ou pollens sans que ceux-ci soient en cause dans des manifestations cliniques. C’est le cas pour la sensibilisation croisée sans pertinence clinique aux profilines ou aux CCD.

À l’heure actuelle, il est encore illusoire de vouloir traiter une allergie alimentaire croisée par désensibilisation pollinique, mais des progrès ont été effectués dans la rationalisation de la désensibilisation, simplifiant les mélanges allergéniques. Ainsi le mélange de 5 graminées semble suffisant pour traiter l‘ensemble des pollinoses aux graminées. Pour les années à venir, il est clair que l’utilisation d’allergènes recombinants permettra de mieux cibler les profils de sensibilisation croisée.

Références

[1]
Fontaine JF, Pauli G : Allergies croisées : de la théorie à la pratique. Rev Fr Allergol 2006 ; 46 : 484-7.
[2]
Weber RW : Cross reactivity of pollen allergens. Curr Allergy Asthma Resp 2004 ; 4 : 401-8.
[3]
Pauli G, Metz-Favre C, Fontaine JF : Allergènes alimentaires croisant avec les allergènes des pollens. Rev Fr Allergol 2006 ; 46 : 153-7.
[4]
Vieth S, Scheurer S, Ballmer-Weber B : Current understanding of cross reactivity of food allergens. Am N Y Acad Sci 2002 ; 964 : 47-8.




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