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BSA-binding properties and anti-proliferative effects of amino acids functionalized polyoxomolybdates - 02/04/16

Doi : 10.1016/j.biopha.2016.01.042 
Chunyan Li a, Wen Qi a, Hongqian Cao a, Yanfei Qi a, , Shuang Zhang b, , Shihan Xu b, Jiaheng Sun a, Shuanli Guo a
a School of Public Health, Jilin University, Changchun, Jilin 130021, PR China 
b State Key Laboratory Integrated Optoelectronics, College of Electronic Science and Engineering, Jinlin University, Changchun 130012, China 

Corresponding authors.

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Abstract

Glycine decorated heteropolymolybdates, K2Na[AsMo6O21(O2CCH2NH3)3]·6H2O 1 and K2Na2[γ-Mo8O26(O2CCH2NH3)2]·6H2O 2, have been synthesized and evaluated for in vitro anti-proliferative effects. The identity and high purity of compounds 1 and 2 were confirmed by elemental analysis, FT-IR spectrum, UV–vis spectrum, and X-ray diffraction. Crystal data for 2: triclinic, P-1, a=9.792(2)Å, b=10.077(2)Å, c=10.351(2)Å, α=83.865(4)°, β=71.110(4)°, γ=62.284(3)°, V=854.3(3)3, Z=1, R(final)=0.0486. The inhibitory effects of 1 and 2 on human non-small cell lung cancer cell line A549 were investigated by MTT assay, nuclear staining, and the flow cytometry. It indicated that compound 1 inhibited the proliferation of A549 cells in a dose-dependent and time-dependent manner, which is more effective than the positive control, 5-fluorouracil (5-FU) (P<0.05). The staining and flow cytometry results showed that compound 1 induced the apoptosis and necrosis of A549 cells and inhibit cell proliferation, which is associated with S-phase arrest. Compound 2 showed a modest activity in a dose-dependent manner. In addition, the interaction between compound 1 and bovine serum albumin (BSA) was evaluated by spectroscopic methods. The results showed that the compound 1 effectively quenched the intrinsic fluorescence of BSA via static quenching and changed the conformation of BSA.

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Keywords : Polyoxometalates, Anti-proliferative effect, Bovine serum albumin, In vitro


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P. 78-86 - avril 2016 Retour au numéro
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