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Relevant Properties for Immobilizing Short Peptides on Biosurfaces - 22/09/17

Doi : 10.1016/j.irbm.2017.06.003 
P. Sevilla a, b, , J. Gil b, c, C. Aparicio d
a Escola Universitària Salesiana de Sarrià, Pg. Sant Joan Bosco 74, 08017, Barcelona, Spain 
b Biomaterials, Biomechanics and Tissue Engineering group, Technical University of Catalonia, Pav. E, Av. Diagonal 647, Barcelona, Spain 
c School of Dentistry, Universitat Internacional de Catalunya, C/ Inmaculada 22, Barcelona, Spain 
d MDRCBB-Minnesota Dental Research Center for Biomechanics and Biomaterials, Department of Restorative Sciences, University of Minnesota School of Dentistry, 16-250A Moos Tower, 515 Delaware St. SE, Minneapolis, MN, 55455, United States 

Corresponding author at: Escola Universitària Salesiana de Sarrià, Pg. Sant Joan Bosco 74, 08017, Barcelona, Spain.Escola Universitària Salesiana de SarriàPg. Sant Joan Bosco 74Barcelona08017Spain

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Abstract

Understanding protein and oligopeptide adsorption on biomaterial surfaces is important to develop new biomaterials with improved properties. The phenomenon of peptide adsorption is determined by many parameters such environmental pH, surface topographical features, surface polarity, peptide structure, and/or surface and peptide electric charges. We assessed the effect of surface and peptide net charges on oligopeptide adsorption on synthetic surfaces under different conditions. We have also assessed the ability of immobilizing peptides on the surface generating covalent bonds or electrostatic attraction. Direct relation between the amount of peptide adsorbed on the surface and the difference in net charge between surface and peptides was determined. No relation between the difference in net charge and the ability to promote covalent bonds between peptide and surface was found. Competitive adsorption experiments confirmed these findings. Understanding the specific interactions during adsorption of peptides onto synthetic surfaces improves our ability to develop strategies for the efficient immobilization of oligopeptides on biomaterial surfaces.

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Graphical abstract

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Highlights

The immobilization of peptides on a surface can be controlled through the ζ potential of the surface and the peptide charge.
We have designed and compared 4 peptide immobilization methods on metallic surfaces.
Two different peptides competing for the same surface have been analyzed.

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Keywords : Biofunctionalization, Silanization, Surface charge, Titanium, Peptide, Adsorption


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Vol 38 - N° 5

P. 256-265 - octobre 2017 Retour au numéro
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