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PDIA4: The basic characteristics, functions and its potential connection with cancer - 08/01/20

Doi : 10.1016/j.biopha.2019.109688 
Zeyu Wang a, 1, Hao Zhang a, 1, Quan Cheng a, b, c,
a Department of Neurosurgery, Xiangya Hospital, Central South University, Changsha, 410008, PR China 
b Department of Clinical Pharmacology, Xiangya Hospital, Central South University, Changsha, 410008, PR China 
c National Clinical Research Center for Geriatric Disorders, Changsha 410008, PR China 

Corresponding author at: Department of Neurosurgery, Xiangya Hospital, Center South University, Changsha 410008, Hunan, PR China.Department of NeurosurgeryXiangya HospitalCenter South UniversityChangsha 410008HunanPR China

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Abstract

Disulfide bond formation is catalyzed by the protein disulfide Isomerases (PDI) family. This is a critical step in protein folding which occurs within the endoplasmic reticulum. PDIA4, as a member of the PDI family, can cause the adjustment of αIIβ 3 affinities which activate platelet and promote thrombosis formation. Endoplasmic reticulum response is triggered by accumulation of abnormal folding proteins concomitant with increasing PDIA4 expression. Besides, current researches indicate that activated platelets and ERS response affect tumor progression. And PDIA4, as previous reported, also participates in tumor progression by affecting cell apoptosis and DNA repair machinery without specific mechanisms revealed.Therefore, PDI inhibitor might possess great potential value in against tumor progression. In this review, we summarize information on PDIA4 including its the basic characteristics and its implication on tumor.

Le texte complet de cet article est disponible en PDF.

Keywords : PDI family, PDIA4, ERp72, Platelet, Tumor, Endoplasmic reticulum stress response


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Vol 122

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