Réduction de l’immunoréactivité des protéines du lactosérum par la technologie de DIC (détente instantanée contrôlée) - 03/04/26
, A. Khangui, A. Kheroufi, M.N. Zidoune, K. AlafRésumé |
Prérequis/contexte |
La DIC est une technique basée sur le principe de l’augmentation de la pression et de la température pendant un temps très court, suivie par une détente abrupte vers le vide et une chute instantanée de la pression et de la température. Ce traitement peut induire des modifications structurelles des protéines.
Objectifs |
Ce travail vise l’étude de l’effet du traitement par la détente instantanée contrôlée (DIC) sur l’immunoréactivité des protéines sériques du lait bovin.
Méthodes |
L’étude a été réalisée selon un plan d’expérience composite central à deux facteurs. Une série de 13 essais de 10 g de protéines sériques est soumise à des pressions de vapeur d’eau allant de 0,2 à 0,5 MPa, maintenue constante pendant des temps de traitement allant de 15 à 45 s. Après, une détente instantanée vers le vide à 5 kPa est réalisée, provoquant un refroidissement instantané de l’échantillon.
L’immunoréactivité a été déterminée par ELISA indirect en utilisant des sérums d’enfants allergiques aux PLV.
Résultats/discussions |
Les résultats ont montré une réduction de l’immunoréactivité des protéines sériques quelles que soient les conditions de traitement. Le taux d’inhibition augmente avec l’augmentation de la pression du traitement jusqu’à une pression de 0,45 MPa et 35 s. Le taux d’inhibition varie entre 28 % pour le traitement (0,2 MPa, 30 s) à 78 % pour le traitement (0,46 MPa, 20 s). L’inhibition maximale obtenue est comprise entre 70 et 80 % pour des pressions entre 0,35 et 0,45 MPa et des temps inférieurs à 35 s.
La pression semble être le facteur majeur qui affecte l’inhibition de l’immunoréactivité.
Conclusion |
La réduction de l’allergénicité des protéines sériques observée est due à la modification de la structure de ces protéines. La β-Lactoglobuline et l’α-Lactalbumine sont des protéines globulaires dont la plupart de leurs épitopes sont de type conformationnel. Les pressions et les traitements thermiques induisent des changements dans les structures moléculaires tertiaires et secondaires de ces protéines.
Le texte complet de cet article est disponible en PDF.Plan
Vol 66 - N° S
Article 104693- avril 2026 Retour au numéroBienvenue sur EM-consulte, la référence des professionnels de santé.
L’accès au texte intégral de cet article nécessite un abonnement.
Déjà abonné à cette revue ?
