Les calpaïnes représentent une famille de cystéines protéases cytosoliques composée de 14 isoformes. Certaines existent sous formes ubiquitaires telles que les micro- et millicalpaïnes (calpaïnes conventionnelles) et d'autres sont plus spécifiques à certains tissus ex : la calpaïne 3. L'activation des calpaïnes conventionnelles nécessite une autolyse calcium dépendante. Elle est potentialisée par l'interaction avec les phospholipides après translocation de l'enzyme. Les calpaïnes sont capables de dégrader de nombreux substrats, citons en particulier les enzymes, les protéines de structure et de signalisation. Certaines pathologies cardiaques, notamment l'insuffisance cardiaque, la fibrillation auriculaire ou certaines situations rencontrées en clinique comme l'ischémie reperfusion, sont associées à une surcharge en calcium intracellulaire cytosolique et dans ce contexte, l'activation exagérée de la calpaïne a été proposée comme élément médiateur de la souffrance cellulaire. L'augmentation de l'activité protéolytique calpaïne–dépendante a été mise en évidence dans différents modèles expérimentaux d'hypertrophie ventriculaire, dans des protocoles d'ischémie reperfusion, mais également au niveau des oreillettes prélevées chez des patients souffrant de fibrillation auriculaire. Cette activation prolongée de la calpaïne serait à l'origine de la dégradation de protéines impliquées dans le couplage excitation–contraction, en particulier des protéines régulatrices clés telles que les troponines ; cette activation participerait alors au développement d'altérations de la fonction contractile. Par ailleurs, de récentes études réalisées au niveau du tissu myocardique précisent que le passage par la calpaïne pourrait constituer une des étapes possibles vers les processus de mort cellulaire par nécrose ou apoptose.

Calpains are a large family of cytosolic cysteine proteases composed of at least fourteen distinct isoforms. The family can be divided into two groups on the basis of distribution: ubiquitous and tissue-specific. Our current knowledge about calpains properties apply mainly to the ubiquitous isozymes, micro- and milli-calpain (classic calpains). These forms are activated after autolysis. Translocation and subsequent interactions with phospholipids of these enzymes increase their activity. Calpains are able to cleave a subset of substrates, as enzymes, structural and signalling proteins. Cardiac pathologies, such as heart failure, atrial fibrillation or clinical states particularly ischemia reperfusion, are associated with an increase of cytosolic calcium and in this regards, calpain activation has been evoked as one of the mediators leading to myocardial damage. Calpain activities have been shown to be increased in hearts experimentally subjected to ischemia reperfusion or during hypertrophy, but also in atrial tissue harvested from patients suffering from atrial fibrillations. These activities have been related to an increase of the proteolysis of different myocardial components, particularly, troponins, which are major regulators of the contraction of cardiomyocytes. Moreover, recent works have demonstrated that calpains are involved in the development of myocardial cell death by necrosis or apoptosis.