Introduction to the concept of functioning-dependent structures in living cells - 01/01/04
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Abstract |
The assembly of proteins into larger structures may confer advantages such as increased resistance to hydrolytic enzymes, metabolite channelling, and reduction of the number of proteins or other active molecules required for cell functioning. We propose the term functioning-dependent structures (FDSs) for those associations of proteins that are created and maintained by their action in accomplishing a function, as reported in many experiments. Here we model the simplest possible cases of two-partner FDSs in which the associations either catalyse or inhibit reactions. We show that FDSs may display regulatory properties (e.g., a sigmoidal response or a linear kinetic behaviour over a large range of substrate concentrations) even when the individual proteins are enzymes of the Michaelis-Menten type. The possible involvement of more complicated FDSs or of FDS networks in real living systems is discussed. From the thermodynamic point of view, FDS formation and decay are responsible for an extra production of entropy, which may be considered characteristic of living systems. To cite this article: M. Thellier et al., C. R. Biologies 327 (2004).
Le texte complet de cet article est disponible en PDF.Résumé |
L'association de protéines en complexes plurimoléculaires peut leur conférer des avantages tels qu'une augmentation de la résistance aux enzymes d'hydrolyse, la canalisation des métabolites et une réduction du nombre de protéines ou autres molécules actives nécessaires au fonctionnement cellulaire. Nous proposons d'appeler structures dépendant de leur fonctionnement (FDS) les associations de protéines qui sont créées et maintenues par le fait qu'elles sont en train d'accomplir leur fonction. De telles situations ont été décrites à diverses reprises dans la littérature. Ici, nous avons modélisé les cas les plus simples possibles, c'est à dire les FDS à deux partenaires, catalytiques ou inhibitrices. Nous montrons que les FDS peuvent présenter des propriétés régulatrices (comportements cinétiques sigmoïdes, ou linéaires sur une vaste plage de concentrations), même lorsque les protéines constitutives de ces FDS sont de type Michaélien. L'éventuelle intervention de FDS à plus de deux partenaires ou même des réseaux de FDS dans les systèmes vivants réels est discutée. Du point de vue thermodynamique, l'association et la dissociation des FDS conduit à une production d'entropie supplémentaire qui peut être considérée comme caractéristique des systèmes vivants. Pour citer cet article : M. Thellier et al., C. R. Biologies 327 (2004).
Le texte complet de cet article est disponible en PDF.Keywords : enzymes, enzyme kinetics, sigmoidal curves, linear responses, transient protein associations, entropy production
Mots-clés : enzymes, cinétique enzymatique, sigmoïdicité, linéarisation, associations transitoires de protéines, production d'entropie
Plan
Vol 327 - N° 11
P. 1017-1024 - novembre 2004 Retour au numéroBienvenue sur EM-consulte, la référence des professionnels de santé.
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