Propos. - Les grands progrès réalisés dans le domaine de la recherche sur l'amylose ont enrichi notre connaissance sur la nature de la substance amyloïde et les mécanismes physiopathologiques de la maladie.

Actualités et points forts. - Alors que, dans toutes les situations cliniques, les dépôts amyloïdes présentent des propriétés physiques communes associées à la présence de la conformation β-plissée, il est actuellement clair que plusieurs types chimiques différents existent, et d'autres formes supplémentaires seront probablement décrites dans le futur. Les techniques immuno-histo-chimiques utilisant l'antisérum spécifique à chacune des protéines fibrillaires amyloïdes connues vont contribuer à l'établissement de la classification de la maladie. Dans plusieurs circonstances, la protéine amyloïdogène peut résulter de la surproduction de la molécule précurseur, de la réduction de sa dégradation ou de son excrétion, ou des anomalies génétiques associées aux protéines variantes. Le clivage protéolytique du précurseur amyloïdogène en protéine amyloïde caractérise souvent la maladie amyloïde, alors qu'il n'est pas nécessaire pour certaines formes d'amylose. Le but de cette revue est de faire le point sur les données récentes concernant la substance amyloïde, le mécanisme de la formation des dépôts amyloïdes et les principales hypothèses pathogéniques.

Perspectives et projets. - Le composant protéine sérique amyloïde P commun à toutes les amyloses est en cause dans la persistance des dépôts amyloïdes et pourrait être une cible thérapeutique à atteindre pour freiner l'évolution de l'amylose.

Introduction. - Recent data in amyloid research have shed light on the amyloid substance and have broadened our knowledge on the mechanism of amyloid deposition.

Current knowledge and key points. - Despite uniform physical properties relating to the presence of β-pleates, amyloid deposits are chemically heterogeneous and have different origins; additional types will probably be described in the future. Immunohistochemical techniques using specific antisera for each of the major protein present in fibrils could help greatly to subclassify these disorders. In most circumstances, a circulating precursor protein may result from overproduction of either intact or aberrant molecule, a reduction in its degradation or excretion, or genetic abnormalities associated with variant proteins. The cleavage of protein precursor molecules of the protein component of amyloid fibrils characterizes amyloidogenesis, though it is not necessary for some amyloidosis forms. This review summarizes advances in the understanding of the nature of amyloid substances, the mechanism of amyloid deposition and the principal pathogenic hypothesis.

Future prospects and projects. - SAP component is common in all amyloidosis and may be the target for future therapy.