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STRUCTURE AND FUNCTION OF STREPTOCOCCAL AND STAPHYLOCOCCAL SUPERANTIGENS IN SEPTIC SHOCK - 08/09/11

Doi : 10.1016/S0891-5520(05)70081-7 
Jason Bannan, PhD a, Kumar Visvanathan, MD,PhD b, John B. Zabriskie, MD b
a Department of Pathology, Vanderbilt University, Nashville, Tennessee 
b Laboratory of Clinical Microbiology and Immunology, Rockefeller University, New York, New York 

Résumé

The pyrogenic exotoxins of group A streptococci (SPEs) and the enterotoxins of Staphylococcus aureus (SEs) constitute a family of structurally related toxins that also share similar biologic activities.26, 30 They stimulate CD4, CD8, and γδ+ T cells by a unique mechanism. These toxins share the ability to bind the β chain variable region (Vβ) elements on the lateral face of the T cell receptor (TCR) and simultaneously bind to the lateral face of the class II major histocompatibility complex (MHC) of antigen-presenting cells (Figure 1), causing an aberrant proliferation of specific T cell subsets.13, 15, 28 These toxins have been labeled as superantigens,68 because they do not interact with the MHC and TCR molecules in the manner of conventional antigens.31, 39 Superantigens have evolved independently over time from different genetic backgrounds, yet share common structural and functional elements.

These bacterial toxins cause a variety of syndromes in humans. The SEs have been implicated in staphylococcal food poisoning57 and toxic shock–like syndromes.5 The gene sequences and deduced amino acid sequences of at least seven staphylococcal enterotoxins are known: SEA, SEB, SEC, SED, SEE, and SEH.40, 49

The SPEs have been implicated in causing the symptoms of scarlet fever and toxic shock–like syndrome.23, 44, 60 The sequences of three members of this family are known: SPEA, SPEC, and streptococcal superantigen (SSA).17, 48, 66

Toxic shock syndrome toxin (TSST-1) from S. aureus shares similar biologic activity with the SEs and SPEs; however, amino acid sequences of this toxin are significantly different from the latter two classes of toxins.9 Structural analysis suggests that, despite the differences in amino acid composition, the overall topology of TSST-1 and the SE/SPE family of toxins is similar.1

Le texte complet de cet article est disponible en PDF.

Plan


 Address reprint requests to John B. Zabriskie, MD, Rockefeller University, 1230 York Ave, New York, New York 10021


© 1999  W. B. Saunders Company. Publié par Elsevier Masson SAS. Tous droits réservés.
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Vol 13 - N° 2

P. 387-396 - juin 1999 Retour au numéro
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