Solid-state NMR (SSNMR) spectroscopy provides unique possibilities for the structural investigation of insoluble or non-crystalline molecules (e.g., membrane proteins) at the atomic level. Recent efforts aim at solving the complete structures of biological macromolecules using high-resolution magic-angle spinning NMR. Structurally homogenous samples of [¹³C,¹⁵N]-labeled proteins are used in this type of studies. Sequential correlation of resonances, detection of tertiary inter-atomic contacts and characterization of torsion angles can be achieved using multidimensional homo- and heteronuclear correlation experiments. This review discusses the recent progress made in resonances assignments, structure and dynamics determination, as well as the detection of protein interaction partners by SSNMR methods. To cite this article: A. Böckmann, C. R. Chimie 9 (2006).

La RMN du solide permet l'étude structurale de protéines non solubles ou non cristallines (par exemple, protéines membranaires) au niveau moléculaire. Des travaux récents visent à la détermination de structures 3D complètes par la RMN du solide de haute résolution utilisant la rotation de l'échantillon à l'angle magique. Des échantillons homogènes de protéines marquées [¹³C,¹⁵N] sont utilisés pour ce type d'expériences. L'attribution séquentielle des résonances, la détection de contacts interatomiques tertiaires ainsi que la détermination d'angles dièdres peuvent être obtenues par des expériences multidimensionnelles homo- et hétéronucléaires. Cette revue discute les progrès récents dans l'analyse structurale et dynamique des protéines, ainsi que leurs interactions avec leurs partenaires biologiques. Pour citer cet article : A. Böckmann, C. R. Chimie 9 (2006).