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⍺-Peptoïdes et composés apparentés : synthèse et contrôle de la conformation - 29/04/13

Doi : 10.1016/j.crci.2012.11.015 
Thomas Szekely a, b, Cécile Caumes c, Olivier Roy a, b, Sophie Faure a, b, , Claude Taillefumier a, b,
a Clermont universités, université Blaise-Pascal, institut de chimie de Clermont-Ferrand (ICCF), BP 10448, 63000 Clermont-Ferrand, France 
b CNRS, UMR 6296, institut de chimie de Clermont-Ferrand, 24, avenue des Landais, 63177 Aubière cedex, France 
c UPMC université Paris 06, laboratoire des biomolécules UMR 7203, École nationale supérieure, département de chimie, 24, rue Lhomond, 75005 Paris, France 

Auteur correspondant.Co-auteur correspondant.

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Résumé

Le squelette des peptoïdes dérive de celui des peptides par déplacement des chaînes latérales des carbones C⍺ vers les azotes d’amide. Ce principe a été appliqué aux β-peptides pour conduire aux β-peptoïdes et récemment d’autres architectures de type peptoïde, telles que les ⍺,β-peptoïdes, arylopeptoïdes et N-hydroxy/alcoxy-peptoïdes ont été rapportées dans la littérature. Cette revue dresse un bilan sur les peptoïdes et les nouvelles familles de composés apparentées, tant du point de vue de leur synthèse que de leur préférence conformationnelle. Une mise au point bibliographique est également apportée sur les récentes avancées en termes de contrôle de la géométrie cis/trans des amides N,N-disubstitués des peptoïdes.

Le texte complet de cet article est disponible en PDF.

Abstract

The peptoid backbone derives from peptides by shifting the side chains from the C⍺ carbons to the adjacent amide nitrogens. This principle has been applied to β-peptides to create the β-peptoids and recently novel peptoid-type architectures were reported, such as the ⍺,β-peptoids, arylopeptoids and N-hydroxy/alcoxy-peptoids. This account provides an overview of peptoids and related architectures both from the point of view of their synthesis as well as their conformational preferences. The most recent advances for the control of the cis/trans geometry of N,N-disubstituted peptoid amides are also outlined.

Le texte complet de cet article est disponible en PDF.

Mots clés : Peptidomimétiques, Foldamères, Synthèse supportée, Amides, Interactions non covalentes, Détermination de structure, Structures hélicoïdales

Keywords : Peptidomimetics, Foldamers, Structure elucidation, Solid-phase synthesis, Amides, Non covalent interactions, Helicoidal structures


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Vol 16 - N° 4

P. 318-330 - avril 2013 Retour au numéro
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