La compréhension des mécanismes d’hydrolyse des protéines alimentaires lors de la digestion est particulièrement importante pour étudier le potentiel antigénique des aliments. Le lait est l’un des aliments responsables de la majorité des réactions allergiques chez l’enfant, et cela même avec les formules infantiles hypoallergéniques, hydrolysats partiels de protéines du lait de vache, dans les cas où l’allaitement maternel n’est pas possible. Ces laits hypoallergéniques présentent toujours un risque fréquent d’allergie croisée constatée depuis plus de dix années. Il apparaît donc crucial d’étudier la dégradation des principaux allergènes de cet aliment.

Ce travail avait pour but d’évaluer l’effet de l’hydrolyse enzymatique des protéines du lactosérum du lait de chamelle (Camelus dromedarius) sur l’activité antigénique des protéines comparé avec celle du lait de vache. Nous avons utilisé deux protéases gastro-intestinales : la pepsine et la trypsine.

La première étape est la caractérisation biochimique. Nous avons mesuré la teneur en protéines solubles du lactosérum des deux laits par la méthode de Lowry, et par l’action de ces différentes protéases sur ces protéines, des hydrolysats partiels ont été obtenus. Ces derniers ont été mesurés par la quantité des fonctions α-NH₂ libérées selon la méthode de Doi et identifiés par l’électrophorèse. Une évaluation de l’antigénicité des hydrolysats du lactosérum vis-à-vis des IgG anti-β-lactoglobuline et anti-α-lactalbumine obtenues à partir d’un modèle animal (souris BALB/c) sensibilisé aux protéines du lait de vache la β-Lg et l’α-Lac par voie intrapéritonéale par la méthode Elisa.

Les résultats obtenus montrent que le taux de protéines du lactosérum du lait de chamelle est plus élevé que celui du lait de vache. Le dosage des fonctions α-NH₂ libres montre que le lactosérum du lait de chamelle est plus sensible à la digestion pepsique/trypsique que le lactosérum bovin. Les profils électrophorétiques des hydrolysats révèlent que le lactosérum du lait de chamelle montre l’apparition de nouvelles bandes peptidiques, résultat de la dégradation des protéines. Par contre, le lactosérum bovin résiste à l’hydrolyse pepsique. L’hydrolyse pepsique/trypsique affecte d’avantage l’antigénicité des protéines du lactosérum du lait de chamelle que le lactosérum bovin en les diminuant significativement.

En conclusion la digestion pepsique/trypsique de lactosérum du lait de chamelle est plus importante que celle du lait de vache, avec une très forte diminution de l’antigénicité des hydrolysats trypsiques des lactosérums du lait des deux espèces vis-à-vis des IgG anti-α-Lac.

Understanding the mechanisms of the hydrolysis of food proteins during digestion is particularly important when considering the antigenic potential of food. Milk is one of the foods responsible for a large majority of allergic reactions in children, even when the children are fed with hypoallergenic infant formulas or partial hydrolysates of cow's milk protein and in cases where breastfeeding is not possible. It has been known for over ten years that hypoallergenic milk carries a frequent risk of cross-reactivity. For this reason, it is important to study the degradation of the main milk allergens.

This work was designed to evaluate the effect of enzymatic hydrolysis of whey proteins from camel's milk (Camelus dromedarius) on their antigenic activity compared to that of cow's milk whey proteins.

The first step was biochemical characterization. We used two gastrointestinal proteases, pepsin and trypsin, for partial hydrolysis of the two milk proteins. The soluble protein content of the whey of the two milks was determined using the Lowry method. The hydrolyzed protein content was determined by measuring the amount of liberated alpha-NH₂ functions according to the method of Doi and then they were identified by electrophoresis. Evaluation of the antigenicity of these whey hydrolysates using IgG anti-β obtained from an animal model (BALB/c mice) that were sensitized intraperitoneally to cow's milk proteins β-lactoglobulin and anti-α-lactalbumin Elisa.

The results showed that the rate of hydrolysis of camel's milk whey proteins is greater than that of cow's milk whey proteins and that the measure of free alpha-NH₂ functions shows that camel's whey proteins are more sensitive to pepsin and trypsin digestion than cow's milk whey proteins. The electrophoresis profiles of the hydrolysates showed that camel's milk whey proteins were degraded more quickly; they also revealed new peptide bands unlike those seen with bovine whey, which means that bovine whey resists peptic hydrolysis.

Pepsin/trypsin hydrolysis can affect the allergenicity and the antigenicity of whey proteins of camel's milk, decreasing them significantly, whereas hydrolysis of bovine whey proteins may not affect their allergenicity and antigenicity.