Le catabolisme du tryptophane en kynurénine est le fait des enzymes tryptophane et indole dioxygénases (TDO et IDO). IDO peut être induite par les cytokines pro-inflammatoires et TDO stimulée par les glucocorticoïdes. La kynurénine peut ensuite suivre trois voies métaboliques aboutissant à l'acide kynurénique (KA), à la 3-hydroxykynurénine (3-HK) et à l'acide anthranilique (AA). KA, qui résulte de la transamination quasi irréversible de la kynurénine, est un antagoniste non compétitif des récepteurs glutamatergiques ionotropes et des récepteurs cholinergiques nicotiniques ɑ7. Outre son rôle neuromodulateur, KA est un agoniste du récepteur couplé aux protéines G n^o 35 et du récepteur d'aryl hydrocarbone (AhR) ainsi qu'un antioxydant en piégeant les espèces radicalaires de l'oxygène. Pour leur part, AA et 3-HK vont donner de l'acide 3-hydroxyanthranilate, substrat de l'hydroxyanthranilate dioxygénase. Le produit formé est la semialdéhyde aminocarboxymuconate, précurseur de l'acide picolinique par décarboxylation et de l'acide quinolinique (QA) par des réactions non enzymatiques. QA est ensuite pris en charge par la quinolinate phosphoribosyltransférase pour aboutir au nicotinamide adénine dinucléotide.