La protéomique consiste à l’étude de l’ensemble des protéines d’une cellule, d’un tissu ou d’un liquide biologique. L’étude peut être focalisée sur les protéines différemment exprimées selon l’état physiologique ou pathologique. Les méthodes d’étude du protéome sont ici exposées, en particulier l’approche classique alliant l’électrophorèse en gel bidimensionnelle (2-DGE) pour la séparation des protéines et la spectrométrie de masse permettant de les identifier. Les autres approches allient des principes de séparation des protéines ou des peptides par chromatographie, ou encore par l’emploi de marquages isotopiques menant à l’analyse quantitative. Des exemples sont tirés de notre expérience et de la littérature ; ils concernent la recherche de nouveaux marqueurs biochimiques des maladies ou de cibles potentielles pour concevoir de nouveaux médicaments, par exemple dans le cadre du cancer avec des études sur les tumeurs ou des lignées cellulaires, ou encore directement sur les liquides biologiques (plasma, urines…). De nouveaux marqueurs diagnostiques ou pronostiques ont déjà été proposés ; pour certains ils sont en cours de validation ou de confirmation par l’anatomo-pathologie. Les études sur le plasma ou le sérum posent des problèmes particuliers par la présence de protéines majoritaires, nécessitant déplétion partielle ou pré-fractionnement. Par ailleurs, l’analyse directe du sérum par 2-DGE permet le typage des ⍺₁-antitrypsine et haptoglobine, ainsi que l’étude des variants de glycosylation. Après l’ère du « tout génomique », gageons que la protéomique aboutira à une meilleure compréhension des maladies, à leur caractérisation phénotypique plus complète, au développement de nouveaux stratagèmes diagnostiques ainsi qu’à la naissance de nouvelles approches thérapeutiques.

Proteomics is the study of the bulk of proteins in a cell, a tissue or a biological fluid. The study can be focused on proteins differentially expressed in function of the physiological or pathological state. Most methods for proteomic studies are explained in this paper, particularly the classical approach using two-dimensional gel electrophoresis (2-DGE), for separating proteins, coupled to mass spectrometry for protein identification. Other approaches combine principles for the separation of proteins or peptides using chromatography, or with the use of isotopic labelling for quantitative analysis. Some examples are given from our experience or from literature ; they regard the search of new biochemical markers of diseases or of putative targets for conceiving new drugs, for example in cancer area with studies on tumours or cell lines, or moreover directly on biological fluids, such as plasma or urines… New markers for diagnosis or prognosis have already been proposed; some of them are in a validation phase or have to be confirmed by pathologic anatomy. Studies on plasma or serum often are difficult because of major proteins needing partial depletion or pre-fractionation. Otherwise, the direct analysis of plasma by 2-DGE allows the phenotyping of both ⍺₁-antitrypsin and haptoglobin, also the study of variants of glycosylation. After the era of “only genomics”, we can assume that proteomics will lead to a better knowledge of diseases, to their more complete phenotypic characterization, to the development of new strategies for diagnosis and to the emergence of new approaches for therapy.